Мембраналардың биогенезі туралы мәлімет қазақша

Ерте кезеңдері өмір сүру болып табылады зерделенбеген проблемалары-биология. Бүгінгі таңда бірде-бірі көптеген теориялар беруге алмады жасаған барлық нұсқасының шығарылған.
Үшін мінсіз жағдайлар білім беру және неше бір ұзақ өмір сүру үшін қажетті биогенеза молекулалардың болуы мүмкін жағдай болған кезде ғана қолайлы орта ол құжат еді желтоқсандағы агрессивті қоршаған. Барлық ықтималдығы мұндай шарттар жасалған кезде пайда болған липидтердің, олар сумен өзара әрекеттесуі кезінде құрды қарабайыр липосомальные микросфералар. Өз кеңістіктік ұйымдастыру тұйық нысаны липидной мембраналар сәйкес келеді ең кішісі мәніне Гиббс энергиясының, яғни термодинамически тиімді салыстырғанда басқа да мүмкін болатын нысандары орналасқан молекулалардың. Сонымен қатар, конформационная ерекшелігі бислойной фосфолипидной қабығының сәйкес келеді жидкокристаллическому жағдай, бұл көздейді автономдылығы қоршаған ортаға қатысты және бір мезгілде селективную және реттелетін байланыс бірге сыртқы ортамен.
Бұл бірегей нұсқа алмады да, орнығу барысында кейіннен биологиялық эволюция және құру үшін алғышарттар қалыптастыру гомеостаза ретінде негізгі қағидалары.
Биогенез мембраналар басталады процестерінің синтез құрайтын оның компоненттері – белоктар, липидтер, көмірсулар. Содан кейін бұл компоненттер жеткізілуі тиіс тағайындалған онда құрылсын керекті құрылымдар.

2 Білімі белоктар
Екі басты проблеманы қатысты құрастыру мембраналық белоктар.
1. Барлық кодталған ядросында белоктар синтезделінеді жалпы пулы рибосом. Осыған байланысты сұрақ туындайды: жекелеген мембраналық белоктар жеткізіледі тағайындалған? Айырмашылығы белоктар плазматической мембраналар жылғы белоктар ішкі митохондриальной мембраналар немесе белоктар мембраналардың эндоплазматического ретикулума? Бұл күрделі мәселені сұрыптау шешуге болады кезде ғана белгілі бір сигналдық тізбектердің әрбір полипептиде, сондай-ақ тиісті аппаратының тану.
2. Қандай шынайы тетігі встраивания мембраналық ақуыздардың мембрана және бұл ретте қол жеткізіледі олардың дұрыс бағдарлануы біршама мембраналық бислоя? Талап тетіктері встраивания және бағдарлау, сондай-ақ болуы белгіленген сигналдық элементтердің және жүйелердің тану, егер болса, олар қандай уақиғалар? Қандай қасиеті қамтамасыз етеді кезінде встраивании мембраналық белоктар қалыптастыру дұрыс үшінші, сондай-ақ червертичной құрылымын жағдайда мультисубъедииичных ансамбльдер?
Іздеу жауаптардың көптеген жетістіктерге жетті. Бар идентифицируемая бөлігі полипептидтік реттілігінің, қызмет етеді учаскесін тану, немесе «сигналы», жіберуші жеке полипептид — мембране, ол встраивается. Бұл сигналдық учаскелері жиі орналасқан N-соңында новосинтезированного полипептида және отщепляются ерекше сигналдық пептидазами кейін встраивания оның керекті мембрана. Белгілеу үшін N-шеткі сигналдың әр түрлі авторлар мынадай терминдер қолданылды: сигналдық пептид, сигналдық жүйелілігі, транзиттік пептид, көшбасшы пептид, пре-жүйелілігі.
Процестер трансляциялау және встраивания ақуыздардың мембрана бөлуге болады экспериментке. Құрастыру үшін мембраналық белоктар көп жағдайда энергия қажет ерекшеленетін шамасы бойынша, сол, ол үшін талап етіледі оларды трансляциялау рибосоме. Связавшийся с мембраной-нысана полипептид тиіс, сонымен қатар, болуы конформации, жүзеге асырылуы мүмкін, оның ауыстыру мембрана арқылы немесе ендірілген, оған. Көптеген жағдайларда ауыстыру белоктар мембраналар арқылы жүреді N-соңына қарай С-соңында, бұл қажет ақуыз болды, кем дегенде, ішінара орналасатын немесе нашар свернут.
Жеткізу әрбір ақуыз жеріне қамтамасыз етіледі иерархией сигналдарды, закодированных әрбір полипептиде. Мысалы, көптеген белоктар арналған эндоплазматического ретикулума немесе митохондриялар, синтезируется түрінде предшественников үлкен молекулалық массасын (пре-белоктар); N-соңында бар қосымша дәйектілігі, ол отщепляется ерекше протеолитическими ферменттерге, қолда бар осы орган ел л дар. Осындай бастапқы сигналдар өте әр түрлі болып табылады және алу үшін қажет полипептидтер болды узианы кезінде транслокации ерекше рецепторлардың осы органеллах. Байлау бастап митохондриями жүреді аяқталғаннан кейін тарату. Алайда, көпшілігі үшін ақуыздардың, жіберілетін
эндоплазматический ретикулум сүт қоректілердің жасушаларында байқалады, басқаша жағдай. Көрсетілгендей күріш.1 кейін байланыстыру белоктар тиісті органеллой тиіс орын одан әрі сұрыптау. Бұл үшін қосымша ақпарат, ол сондай-ақ болуы тиіс закодирована әрбір полипептидтік реттілігі және ретінде қарастырылуы мүмкін екіншілік сигналдар. Бірнеше жағдайларда оларды сәйкестендіруге мүмкіндік туды ретінде сигналдық реттілігінің, физикалық бөлінген бастапқы, дегенмен, бұлай бола бермейді.
сур.1 Сұрыптау мембраналық белоктар
биогенез мембранасы ақуыз липид
Ерекше қызығушылық құрастыру процесі мембраналық белоктар, қарастыру, олардың сұрыптаумен. — Сур. 2 схемалық көрсетілген үш жалпы тетігін ену пептидного алдындағы мүшенің » мембрана. Тетіктері А және Б нұсқалары болып табылады схемасын сызықты ығыстыру, оған сәйкес сигналдық тізбегі жібереді полипептид — переносящему құрылымына, ол қамтиды сумен толтырылған арна. Сигналдық тізбегі өтуі мүмкін тікелей арна арқылы (механизмі) немесе қалуға байланысты мембраной құрай отырып, суретте көрсетілгендей.2, болады (механизмі Б). Болмағанда, қандай да бір тоқтау сигналын көшіру процесін полипептид болады тасымалданатын мембрана арқылы көрсетіледі. Дегенмен, егер ішінде полипептида бар екінші сигналдық пептид, деп аталатын тоқта-сигналы көшіру, онда процесс тоқтайды және стоп-сигнал көшіру айналады трансмембранным сегменті кемел мембраналық ақуыз. Еңбегіміз ақуыз в мембране, стоп-сигнал ауыстыру ретінде әрекет сигнал сұрыптау. Егер белке бар және басқа да сигналдар басынан аяғына дейін тасымалдау, онда болады пайда мынадай трансмембранные сегменттері. Схемасы суретте көрсетілген.2 суреттейді ықтимал рөлі өздігінен қосу мембрана орындалған элементтерін полипептидного ішінара сақталған уақыт. Бұл механизм жүзеге асырылады кезде ғана қосу мембрана болады, трансляциялау полипептида. Мысалы, болуын растайтын, осы тетік болып табылады пробелок қабығының фага М13. Моделі өздігінен қосу үшін пайдаланылуы мүмкін түсініктемелер тетігін встраивания көлденең мембраналар амфифильных а-спираль немесе β-құрылым. Бұл процесс, сондай-ақ, әрине, мүмкін белокзависимым.
Рис2. Моделін встраивания ақуыз
Эксперименттік деректер, әрине, куәгерлік еткен еді бар екендігі туралы арналарын қатысатын құрастыру мембраналық белоктар немесе ауыстыру ақуыздардың мембрана арқылы жоқ. Белгілі, дегенмен, бұл жер бетінде митохондриялар, сондай-ақ эндоплазматическом ретикулуме бар мембраналық рецепторлар, олар арнайы біледі және телімінде көшірілетін белоктар, және, мүмкін, олар бір бөлігі болып табылады күрделі аппарат кіретін арна, ол бойынша жылжиды ақуыз.
Үшін ауыстыру белоктар қашты жылдамдығы жақын жылдамдықпен синтез полипептида (1-10 қалдықтарын 1) энергетикалық барьер аспауы тиіс шамамен 18 ккал/моль. Алынған мәліметтерге сәйкес , екі көршілес спираль мүмкін кенеттен встраиваться » бислой білімі бар спиралды, түйреуіштер, және тиісті ұтыс еркін энергиясы ~ 60 ккал/моль болуы мүмкін қозғаушы күші ішінара втягивания полярлық және тіпті зарядталған топтарының липидтік бислой. Алайда, көшіру үшін ионизированных және полярлық топтар су ортасының да липидті бислой қажет санын еркін энергиясын, н екіталай моделі кездейсоқ встраивания қолдануға болады әрқашан, өйткені жинақтау кезінде көптеген мембраналық белоктар қажет тасымалдауға мембрана арқылы ұзын, жиі қатты зарядталған полнпептидные тізбектері.
Дегенмен көрсетілді, бұл кейбір шағын мембраналық белоктар қосылады лнпидные бислон кенеттен. Оларға мыналар жатады цитохром chevrolet жалғыз гидрофобным тұтқасы-соңында және пробелок қабығының бактериофага М13, шамамен бар екі трансмембранные спираль, онда, мүмкін, және встраиваются » бислой білімі бар спиралды түйреуіштер немесе ілмектер. Пробелок қабығының құрамында сигналдық тізбегі 23 қалдықтары, әдетте отщепляемую құрастыру кезінде қр цитоплазматической мембране Е. coli. Кемел ақуыз (50 аминоқышқыл қалдықтары) бар қышқыл N-соңында, келген қр плазмалық кеңістік, трансмембранный сегменті және негізгі С-соңында келген » цитоплазму. Ол кенеттен встраивается » фосфолипидные липосомалар, әрі жылдамдығы оның құрастыру in vivo қатты баяулайды, егер трансмембранном учаскесінде немесе С-соңында кемел ақуыз бар мутациялар, бұл келісіледі модель шеңберінде орындалған екі сегментті мүмкін кенеттен встраиваться бұл липидті бислой түрінде түйреуіштер немесе ілмектер. — Сур. 3 ұсынылған схемасы встраивания бұл ақуыз мембрана. Бір қызығы, құрастыру пробелка қабықша вирустың М13 жүзеге асырылуы мүмкін көмегімен микросом сүтқоректілер, әрі бұл процесс талап етеді АТР мүмкін, ұстап тұру үшін қажетті көлік конформации. Айта кету керек, бұл ақуыз емес тән белоктар, құрастыру жүзеге плазматической мембране Е. coli, өйткені ол отщепляемую сигналдық дәйектілігі, және оны құрастыру жүреді қарамастан функцияларын гендердің secA, secY (prlA) үшін қажетті көшіру белоктар ішіне плазматической мембраналар немесе ол арқылы.

сур.3 моделі өздігінен встраивания
2.1 Көлік белоктар
Қажет сондай-ақ, қарастыру тетіктері олардың көмегімен белоктар жеткізіледі қажетті жері. Бірнеше жолы бар негізгі болып табылады экзоцитозный жолы.
Экзоцитозным » эукариоттық жасушаларында жолы деп аталады, оның көмегімен жүзеге асырылады көлік белоктар, секретируемых торымен немесе қосылатын сыртқы мембрана. Секретируемые белоктар синтезделінеді байланысты мембрана рибосомах арналған цитоплазматической бетінің шероховатого эндоплазматического ретикулума және шығарылады жасушалары көмегімен сол тетігін, ол қосу үшін пайдаланылады мембраналық ақуыздардың эндоплазматический ретикулум.
Егер суда еритін белок жоқ екіншілік сигналдар сұрыптау болса, онда ол тасымалданады — жасушалық бетінің және секретируется көмегімен «конститутивного жолдары». Белоктар, тасымалданатын, осы арқылы өткізіледі бірі эндоплазматического ретикулума дәйекті арқылы түрлі компартменты Гольджи кешенінің және, ақыр соңында, құлап беті жасушалары. Олар болғысы компоненттері цитоплазматической мембраналар немесе болған қайталама сигналдарды сұрыптау, қалып эндоплазматическом ретикулуме (рибофорин, цито-хром Р450) немесе Гольджи кешенінде (әр түрлі гликозилтрансферазы).
Кешенде Гольджи барысында одан әрі сұрыптау бөлек белоктар, секретируемые конститутивным арқылы (қысқа жол), сол жіберіледі лизосомы немесе шоғырланады, неге секреторных түйіршікті, олардың көмегімен олар содан кейін секретируются кезінде тиісті ынталандыру жасушалар (т. е. реттелетін секреторный жолы). Сонымен қатар, табылған, бұл сыртқы мембране ядролық қабығы, сондай-ақ мүмкін синтезироваться мембраналық гликопротеины, содан кейін тасымалданады көмегімен экзоцитоза.Ақуыздар бойынша тасымалдау кезінде экзоцитозному жолдары ұшырайды посттрансляционным модификациям, атап айтқанда гликозилированию. Жақсы зерттелген компартментация процессинг N-байланысты олигосахарида, бұл өте көмектесті анықтау әр түрлі компоненттерді кешенді Гольджи {цис-, медиальных және /пренс-цистерналар).
Олигосахаридный ізашары жоғары мазмұнымен манноза қосылады орындарына гликозилирования » полипептиде (қалдықтары бойынша аспарагина), ақуыз орналасқан ішіндегі эндоплазматического ретикулума, содан кейін көмегімен бірнеше орналасқан әр түрлі компартментах ферменттер жетілу процесі жүзеге асырылады. Бұл мүмкіндік береді қадағалап, превращением белоктар анықтай отырып, жай-күйі, олардың гликозирования.
Зерттеу анықтады бірнеше тамаша жүйесінің ерекшеліктері экзоцитозного.
1. Көлік әр түрлі компартментами органеллы көмегімен жүзеге асырылады везикул, отпочковываются «донорной» мембрана, содан кейін төгіледі «акцепторной». Көрсетілгендей, бұл везикулы қатысатын көлік арасындағы компартментами Гольджи кешені болып табылады «окаймленными», бірақ тиісті белок айырмашылығы клатрина, окаймляющего эндоцитозные везикулы. Бар дәлелді деректерді пайдасына деп клатрин емес маңызды құраушысы болып табылады экзоцитозного жолдары, бірақ ол, шамасы, қажет үшін қалыпты өсу кейбір штаммдарының ашытқы.
2. Үшін внутриклеточного көлік қажет АТР, сондай-ақ белок компоненттері цитозоля. Көрсетілгендей, бұл үшін көлік арасындағы цистерналармен Гольджи, осуществляющегося қатысуымен везикул қажет жирнокислотное туынды ацил-Абай . Қандай функцияны орындайды көрсетілген қосылыстар отпочковывании және бірігу везикул белгісіз.
3. Рөлі олигосахарида ретінде сигнал сұрыптау новосинтезированных гликопротеинов, сірә, непостоянна.
2.2 Сигналдық реттілігінің белоктар
Көптеген белоктар, жапсарлас мембрана эндоплазматического ретикулума немесе өтетін, оның N-соңында бар «короткоживущий» сигналдық пептид (15-тен 30 аминоқышқыл қалдықтары). Бұл сигналдық бірізділігі тікелей өзара іс-қимыл жасайды, кем дегенде, екі рецепторлардың біреуі ериді (сигналраспознающая бәрі де), ал екіншісі » мембране. Күтуге болар еді, бұл аминокислотная реттілігі осы сигналдық жасалынған өте консервативті және шамамен бірдей барлық көшірілетін белоктар, бірақ күту бұл емес, ақталды. Бұл сигналдық учаскелері айырмашылығы жоқ тұрақтылығын да қатысты ұзындығы, бірде қатысты аминокислотной реттілігі, ал көптеген тәжірибелер бойынша мутагенезу көрсетті, олар претерпевать елеулі құрылымдық өзгерістер. Туралы деректер, оның сигналдық пептидтер қамтиды үшін қажетті бүкіл ақпаратты көлік белоктар мембраналар арқылы эндоплазматического ретикулума ішке немесе олардың алынды тәжірибелерден с химерными полипептидами. Қосылу N-шеткі сигналдық реттілігінің әдеттегі цитоплазматическим белоктар, мысалы, глобину, әкелді, себебі олар транспортировались қуысына эндоплазматического ретикулума.
Тұрғысынан «салыстырмалы анатомия» N-шеткі сигналдық тізбектерді бөлуге болады үш түрлі құрылымдық қатысты учаскенің: 1) оң заряженный N-шеткі телімі (учаскесі); 2) орталық гидрофобное ядро келген 7-15 қалдықтарын (h-учаске); З) С-шеткі телімі (учаскесі) болып табылатын пайдалы қазбалар және құрамында сайты, танымал сигналдық пепти-дазой, ол жағында эндоплазматического ретикулума айналдырылған қуысына. Көрсетілгендей, бұл көптеген кездейсоқ ретпен орындауға қабілетті функциясын қалыпты сигналдық жасалынған у инвертазы ашытқы және детерминировать оның секрециясын. Талдау осы кездейсоқ тізбектер көрсеткендей, шешуші фактор болып табылады, олардың гидрофобность. Туралы деректер келтірілген гидрофобности және ұзындығы орындалған учаскелерін белгілі сигналдық пептидтер эукариот және көптеген орындалған учаскелер байқалған цитозольных эукариот ақуыз (олардың көпшілігі орналасқан N-соңында), сондай-ақ белгілі трансмембранных зәкірлік учаскелерін мембраналық белоктар. Осы деректерге сүйенсек, h-облысы бар қасиеттері, арасындағы аралық қасиеттері бар, тиісті учаскелерін цитозольных белоктар, бір жағынан, және әдеттегі трансмембранных сегменттері — басқа.
Әлбетте, құрылымдық ерекшелігін тану процесі үшін маңызды рөл атқармайды. Алайда, бұл өзгерту еркін энергиясын кемінде 5 ккал/моль (шамамен мынадай энергиясы бір сутегі байланыс) сай өзгерту сродства 1000 есе. Мұндай айырмашылық сродстве әбден мүмкін негізделген нәзік айырмашылықтары арасындағы функционалдық және нефункциональными сигналдық последовательностями. Модель жүрдім сигналдық жасалынған болуы мүмкін еритін фрагменті антигенін гистологиялық үйлесімділіктің сынып I, ал HLA-A2, үш өлшемді құрылымы оның белгілі. Бұл белок байланысады пептидтер — компоненттері бөтен текті антигендерді, бұл бөлігі болып табылады иммундық жауап. Облысы байланыстыру жасалынған білдіреді үлкен желобок, ашық бір соңына қабілетті мінажат ете пептид 20 аминоқышқыл қалдықтарының, егер сол пішіні а-спираль. Туралы пептидах мүмкін байланыстырылмайды, HLA-A2, белгілі аздап; — көрсетілген, атап айтқанда, бұл близкородственный антиген гистологиялық үйлесімділіктің сынып II танытады жоғары сродство ең әр түрлі аминокислотным последовательностям. Шамасы, ең маңызды ббщими сипаттамалары бар пептидтер, олар байланыса алады жоғары сродством болып табылады екіншілік құрылымы мен амфифильность. Тұрақтандыру кешенді ықпал етуі мүмкін көптеген өзара байланыстыру.
Бұл салыстырмалы түрде шағын арасындағы айырмашылық сигнал последовательностями туындатады үлкен айырмашылықтар мінез-ақуыз. Мысалы, егер сигналдық тізбегі түсініксіз сигналдық пептидазой, онда белок жиі болып қалады байланысты мембраной қарағанда, секретируется, бірақ бар бұл ережеден ерекше жағдайлар. Әдетте, сигналдық реттілігінің, олар сондай-ақ, N-соңғы зәкірлермен, бар астам созылған гидрофобты h-участок ұзындығы шамамен 20 аминоқышқыл қалдықтары; осы учаскесі үшін қажет тоқтату ауыстыру және/немесе білім беру тұрақты зәкір » мембранном бислое . Мысал мұндай сигналдық/зәкір реттілігі қызмет етеді трансферриновый рецепторлардың. Ескереміз, бұл жағдайда сигналдық тізбегі орналасқан емес аа N-соңында, ал қашықтықта 50-ден астам аминоқышқыл қалдықтарының оған.
Сондай-ақ, белгілі жағдайларға сигналдық тізбегі бекітеді кемел белок қарама-қарсы бағдар, т. е. N-соңында көрсетіледі сыртқа айналдырылған. Мысал ретінде келтіруге болады цитохром Р450 микросом егеуқұйрықтар.

Қалай бұл сигналь-дық/якориые реттілігі «проталкивают» өз N-коиец мембрана арқылы және көрсетілімін тоқтатады, сондықтан негізгі бөлігі ақуыз қалады цитоплазме. Атап өтілгендей, кейбір осы жағдайларды сигналдық реттілігінің «старт/стоп» көтереді, кем дегенде, бір теріс заряд р-облысы. Алайда встраивания көрсетілген мембраналық белоктар, белоктардың әдеттегі үлгідегі пайдаланылады бірдей аппараты көшіру — СРЧ. Мүмкін, болуы теріс зарядтың жеңілдетеді самопроизвольный немесе қосымша түрде ақуыз көшіру N-шеткі қалдықтарын мембрана арқылы.
Ретінде біз қазірдің өзінде атап өтті, сигналдық реттілігінің болуы міндетті емес орналасқан, N-соңында ақуыз молекулалары және жіберуі мүмкін ауыстыру екі фланкирующих домеиов, кем дегенде, жағдайда, жасанды гибридті ақуыз. Бірегей үлгісі осындай болып табылады овальбумин, секреция, оның детерминируется неотщепляемой ішкі сигналдық-қимылдардың. Көптеген мембраналық белоктар эндоплазматического ретикулума неотщепляемые сигналдық реттілігінің да орналасқан орта бөлігінде полипептидиой тізбектер және рөл атқарады трансмембраниых зәкірлерді. Мысал ретінде келтіруге болады асиалогликопротеиновый рецепторлардың. Ішкі сигналдық бірізділігі-бұл ақуыздың пайдаланады, сол аппараты ауыстыру, және N-шеткі жүйелілігі; және шын мәнінде, жасанды гибридах бұл ішкі сигналдық тізбегі ретінде жұмыс істейді қарапайым N-шеткі реттілігі. Мысалдар белоктар ішкі неотщепляемой сигнал дәйектілігі, олар көптеген трансмембраниые сегменттері және N-соңында орналасқан ішкі жағында мембраналар, қызмет переносчик глюкоза және анионный переносчик ақуыз жолағы 3. Керісінше, опсина да бар ішкі неотщепляемый сигналдық пептид, N-соңында орналасқан сыртқы жағынан мембраналар. Бұл ішкі сигнал (шамамен бірінші трансмембранный сегменті) қол ұшын созады гидрофильный аминокислотный домен (36 аминоқышқыл қалдықтары) мембрана арқылы, және, осылайша, оның бағдарлау противоположна дәрежеде байқалады неғұрлым жалпы жағдайда ауыстыру полипептида бастап-аяғына дейін. Себебі, мұндай мінез-құлық опсина белгісіз; бәлкім, маңызды рөл атқарады табиғат N-шеткі жасалынған.
Сонымен, шағын өзгерістер сигналдық последовательностях болады «ақуыз-жолаушы» секретироваться » полостьэндоплазматического ретикулума немесе ол қалады өзіне бекітілген мембране, және қандай болады ориентация N-соңына мембраналық ақуыз. Көрсетілді, бұл бар барлық ықтимал топологиялық нұсқаларын. Маңызды сәт болып табылады, онда барлық жағдайларда құрастыру көмегімен жүзеге асырылады бір аппарат.

 

2.3 Стоп-сигнал ауыстыру

 

Айтылғандай алдыңғы бөлімде, неотщепляемых сигналдық тізбектердің, олар рөл атқарады N-шеткі зәкірлерді » пайда болған мембранном белке, тән болуы салыстырмалы түрде ұзын орындалған. Егер ауыстыру мүмкін тоқтап, жай ғана болған жағдайда орналасса, басым тартылған гидрофобного учаскесінің қабілетті құрылсын трансмембранную а-спираль. Пайдасына мұндай болжамдар куәландырады кейбір эксперименттік деректер. Мысалы, көмегімен рекомбинантты ДНҚ-ның орташа бөлігі ақуыз £. coli, қалыпты секретирующегося арқылы плазматическую мембрана, встраивали гидрофобные сегменттері. Егер олардың ұзындығы кемінде 16 аминоқышқыл қалдықтары, онда көлік ақуыз блокировался және ол қалды жалғанған плазматической мембране. Болады қарсылық білдіріп, бұл бактериялық жүйесі, бірақ біз көреміз төмен (қараңыз бөлім арналған сигналдық последовательностям бактериялар), тетіктері көшіру про — және эукариоттық жүйелерде, шамасы, ұқсас болып келеді. Бұдан басқа, құрастырылған нұсқалары G-ақуыз вирустың везикулярлы стоматит ауруының өзгертілген мембранными домендерді. Ұзындығы гидрофобного сегментінің еді құрайтын 20, ал 8 қалдықтары-бұл полипептид қалды трансмембранным, дегенмен көлік плазматическую мембрана блокировался. Осылайша, табиғат стоп-сигнал көшіру дәл белгілі емес. Анықтау қажет екі мәселе: 1) қатысады ма тоқтату процесінің спецификалық белоктар аппаратының көшіру; 2) анықталады ма тоқтату көшіру гидрофобиостью стоп-сигнал немесе қандай да бір аса нәзік факторлар? Көрсетілді, бұл учаскелер » тоқта-сигнальиой дәйектілігі үшін жауапты оқшаулау ауыстыру арқылы эндоплазматический ретикулум, мүмкін емес әсер етуі көлік мембрана арқылы хлоропласта. Бұл айтылған екі процесс айтарлықтай ерекшеленетін.
Анықтау старт — тоқта-сигналдарын білдіреді сызықтық схемасын ауыстыру басталатын N-соңына; бұл мінез-құлық қарапайым жүйелер. Алайда реттілігі, бұғаттайды ауыстыру бір жағдайда, бастамашылық етуі мүмкін оның басқа.

2.4 Сигналдық пептидазы
Жою үшін уақытша N-шеткі сигналдық пептидтер қажет спецификалық белоктар. Неғұрлым толық сипатталған сигналдық протеаз бірі-Е. coli. Көпшілігі экспортталатын белоктар Е. coli қамтиды сигналдық пептид, ол отщепляется арналған периплазматической бетінің ішкі мембраналар көмегімен көшбасшысы-пептидазы. Көшіру үшін белоктар арқылы ішкі мембранасы бұл пептидаза қажет емес, бірақ ол қажет босату үшін экспортталатын белок бірі цитоплазматической мембраналар. In vitro тазаланған фермент жұмыс істей алмады бола отырып, енгізілген липосомалар. Ерекшелігі ажырату өте жоғары, бірақ емес анықталады тек аминокислотной-қимылдардың жақын сайта ажырату.
Сигналдық пептидаза жұмыс істейтін » эндоплазматическом ретикулуме бар, сол ерекшелігі, бұл және тиісті фермент Е. coli, бұл таң қаларлық емес, егер ескеру ұқсастығы сигналдық тізбектердің. Тазартылды сигналдық пептидаза бірі микросом эукариот. Көрсетілгендей, ол ассоциирована басқа полипептидами, мүмкін қатысы бар тетігі көшіру.
У. Е. coli бар екінші сигналдық пептидаза қатысатын процессинге пролипопротеинов. Бұл полипептидные компоненттері қабығының Е. coli замечательны, бұл пісу олардың N-соңындағы модифицируется көмегімен глицерида. Пролипопротеи-жаңа сигналдық пептидаза, сондай-ақ орналасқан цитоплазматической мембране. Кейін отщепления сигналдық пептид қалады цитоплазматической мембране және құлағалы тұр көмегімен мембра-носвязанного протеаза ферментінің IV.
Бұл митохондриях және хлоропластах қатысуы тиіс бірнеше сигналдық пептидаз, өйткені процессинг болады астам бір компартменте . Растворимую пептидазу бірі митохондриального матрикса алдық ішінара тазарту, бірақ охарактеризована ол толық емес.
2.5.Белоктар үшін қажетті тану сигналдық тізбектердің
1. Сигнал-распознающая бәрі (СРЧ). Бұл-ерігіш рибонуклеопротеиновый тұратын кешен, алты түрлі белоктар мен молекулалар. СРЧ үшін қажет бастамашылық жасау көшіру. Ол байланысады сигналдық-әрекеттің пайда болатын полипептида кезінде оның синтез рибосоме. Үшін препролактина, мысалы, константа диссоциации құрайды, 1 нМ [11%]. Әдісінің көмегімен фотохимиялық тігу болды табылған бір полнпептидов (54 сжк) тікелей өзара іс-әрекет жасайтын отырып, сигналдық-қимылдардың ішінара сақталған уақыт. Кейбір деректер бойынша, алынған үшін бесклеточных жүйелерін, байлау СРЧ ингибирует те тудырады немесе оны кешіктіру. Дегенмен, жоқ, бұл феномен болып табылады артефактом. Қалай болғанда да көрсетілгендей, » модельді тәжірибелерде, оның міндетті түрде тартуға түсіндіру үшін кинетика көшіру белоктар in vivo [11%]. Бірі-ықтимал функцияларды СРЧ тұрады болдырмау, дұрыс ұюының пайда болатын полипептида мүмкін оқшаулауға көшіру (мысалы, экрандау сигналдық тізбектердің). Задержка трансляциялау тиіс азайтуға ықтималдығы осындай қате ұю және, демек, ұлғайту тиімділігі көшіру белоктар.
Кейбір шағын белоктар (<8,5 сжк) тасымалданады эндоплазматический ретикулум қарамастан, СРЧ. Олардың қатарына кіреді препропептид GLa бақалар, препромелиттин (екеуі де олар ізашарлары секретируемых белоктар) және пробелок қабығының фага М13. Барлық осы мысалдар конформация алдындағы мүшенің мынадай, белоктар қалуға тиіс қабілетті көшіруге тіпті болмауы СРЧ және рибосом.
2. Рецепторлардың СРЧ, немесе стыковочный ақуыз. Кешені СРЧ/ рибосома/пайда болатын полипептид тізбегі тасымалданады шероховатый эндоплазматический ретикулум, преодолевая қуаты күшті өзара іс-қимыл арасындағы СРЧ және мембраносвязанным рецепторлардың алаңдарында СРЧ, называемым сондай-ақ стыковочным ақуыз. Рецепторлардың СРЧ құрамында субъединицу бастап мол. салмағы 73 сжк, қосылған N-соңы — мембране. Бәлкім, сондай-ақ рибосома байланысады тарапынан ерекше рецепторлармен, отырысқа қатысқан қр мембране.
3. Рецепторлардың сигнал дәйектілігі. Сигналдық тізбегі арналған түзілетін полипептидтік тізбектің жылжиды жылғы СРЧ екінші рецептору пайдаланудағы мембране және называемому рецепторлардың алаңдарында сигналдық реттілігінің. Бұл туралы куәландырады нәтижелері бойынша тәжірибе фотохимическому сшиванию қолданылатын таңба байланысты сигналдық-қимылдардың препролактина. Болжамды мембраносвязанный рецепторлардың білдіреді гликопротеин бастап мол. салмағы 35 сжк. Мүмкін, ол бір бөлігін құрайды каналы, ол арқылы көшіру жүзеге асырылады. Көмегімен осындай тәсілді пайдалана отырып, көлденең тігу және синтетикалық сигналдық жасалынған табылып, тағы бір кандидат рөлі жүрдім сигналдық реттілігінің (45 сжк). Байланыс екі арасындағы ақуыздарымен белгісіз функциялары мен оларды соңына дейін анықталмаған. Қалай ғана құралған полипептид тізбегі байланысады мем-браносвязанным рецепторлардың алаңдарында, СРЧ және оның рецепторлардың мүмкін босатылуына жылғы рибосомы және жаңа цикл. Туралы болжамды арнада қатысатын ауыстыру, ештеңе белгілі тазарту; оны болып табылады өте күрделі міндет.
3 Липидтер
Қарағаннан кейін механизмдерді синтездеу көлік және встраивания мембраналық белоктар қарастыру қажет және болып жатқан процестер байланысты мембраналардың липидті құрамы арқылы липидпен.
«Мембранах эукариоттық жасушалар табылған үлкен саны әр түрлі липидтердің, әрі олар біркелкі бөлінген әртүрлі жасушалық мембранам. Бұл біркелкі еместігі жатады бөлу ретінде полярлық бастардың, сондай-ақ ацильных қалдықтар. Мысалы, дәрежесі ненасыщенности фосфолипидтердің жалпы жағдайда азаяды кезде эндоплазматического ретикулума — Гольджи кешені, содан кейін — плазматической мембране. Үшін животной жасушалары орта молярное қатынасы холестеролфосфолипиды сияқты 0,3— 0,4, бұл үшін плазматической мембраналар ол әлдеқайда жоғары (0,8—0,9), ол үшін басқа да мембраналар сияқты шероховатый эндоплазматический ретикулум (шамамен 0,1). Сонымен қатар, көптеген мембраналар тән әркелкі бөлу липидтердің және әр түрлі половинам бислоя.
Сұрақ тетігі туралы құру және қолдау мұндай асимметрия өте қызықты және қиын. Естеріңізге сала кетейік, көптеген мембраналар эукариоттық жасушалар қатысады эндоцитозе және экзоцитозе, бір мембраналардың везикулы отпочковываются, ал басқа төгіледі. Бұл процесс селективен үшін белоктар, олар тасымалданады көмегімен везикул, бірақ алып келмейтін ұқсастық липид құрамын енгізілетін оған мембраналар. Себебі бұл құбылыстың белгісіз, анықталуға тек оның кейбір аспектілері. Қарастырайық, онда синтезделінеді мембраналық липидтер, содан кейін талқылаймыз, олар тасымалданатын тағайындалған.

Прокариоты

У. Е. coli бүкіл фосфолипидтердің синтезі істеуін плазматической мембране. Жалпы алғанда бұл процесс ұсынылған сур.4. Май қышқылдары синтезделінеді түрінде предшественников, ковалеитно байланысты ақуыз — тарататын ацила, содан кейін қосылады мембрана арқылы ацилирования білімі бар CDP-диацилглицерола. Екі ацилирующих ферментінің сур.4 танытады артықшылық — ненасыщенным жирнокислотным топтары жүрген жағдайы sn-2. Деңгейінде CDP-диацилглицерола жүреді разветвление процесінің, содан кейін құрылады фосфатидилхолина немесе фосфатидилглицерол сур.4. Механизмі реттеу равновесного арасындағы ара фосфолипи-дағы дерлік зерттелген жоқ. Бұл штамдары, фермент үшін қажетті биосинтез кардиолипина, синтезируется мөлшерде 10 есе асатын нормасын байқалады, тек шамалы ұлғаюы мазмұнын фосфолипида » мембране.
Ұқсас нәтижелері алынды үшін фосфатидилсеринсинтазы және фосфатидилглицеролфосфатсинтазы . Сверхпродукция осы ферменттер көрсетеді тек азғана әсер фосфолипидный құрамы мембраналар. Екінші жағынан, толық болмауы фосфатидилглицеролфосфатсинтазы губительно үшін жасушалар, бәлкім, себебі қышқыл фосфолипидтер қамтамасыз ету үшін қажет басқа да ізашарлары биосинтетических реакциялардың немесе реттеуге қатысады.
Мутанты алынды, құрамында өте аз фосфатидилглицеролфосфатсинтазы, жалғыз негізгі фосфолипидом болып табылады фосфатидилэтаноламин. Тазаланды кейбір ферменттер биосинтетического жолдары, соның ішінде CDP-диглицеридсинтаза және фосфатидилсеринсинтаза. Бірінші фермент, күткеніміздей, байланысты мембрана, бірақ фосфатидилсеринсинтаза байланысты рибосомами » бесклеточных сығындысынан.
Сур.4 липидтердің Синтезі прокариоттардың
3.2 эукариоттардың
— Сур.5 ұсынылған неғұрлым күрделі жиынтық сызбасы фосфолипидтердің биосинтез » эукариоттық жасушаларында. Май қышқылдарының синтезі жүреді де эндоплазматическом ретикулуме және митохондриях. Ретінде субстрат қолданылады ацил-Ерлан, өйткені жануарлар жасушалары құрамында баламасы ақуыз — переносчику ацила. Көпшілігі қатысатын ферменттердің биосинтезе фосфолипидтердің қырына арналған цитоплазматической тарапқа мембраналар эндоплазматического ретикулума, бірақ бар ерекшеліктер. «Эукариоттық жасушаларында, Е. coli, синтез фосфатидилглицерола және карднолипина арқылы жүзеге асырылуы мүмкін аралық білім CDP-диацилглицерола.
Алайда, ферменттер, бұл үшін қажетті ұсталады ішкі мембране митохондриялар, және бұл фосфолипидтер қандай да бір ғана митохондриях. Төменгі эукариоты (мысалы, ашытқы) да мүмкін фосфатидилхолина синтездеу механизмнің көмегімен пайдаланылатын, Е. coli, бірақ тиісті фермент табылды да эндоплазматическом ретикулуме және митохондриях. «Дрожжах үлесіне фосфатидилсерина тиесілі шамамен тек 5% — фосфолипидтер, бірақ ол болып табылады ізбасары фосфатидилэтаноламина және фосфатидилхолина. Эукариоты, соның ішінде ашытқы, мүмкін синтездеу фосфа-тидилэтаноламин және фосфатидилхолин барысында реакциялар қатысуымен 1,2-днацилглицерола (сур. 5).
Бұл негізгі жолы фосфолипидтердің синтезінің жануарлардың жасушаларында. Содан кейін арнайы ферменттер жүрген эидоплазматическом ретикулуме жоғары эукариот (бірақ тап ашытқы), катализируют реакция алмасу полярлық бастардың, нәтижесінде құрылады фосфатидилхолина. Бұл реакция қажет жоғары эукариотам алу үшін фосфатидилсерииа. Кейін білім эидоплазматическом ретикулуме фосфатидилхолина декарбоксилируется (кем дегенде, кейбір жасушаларда) дейін фосфатидилэтаноламина. Фермент, катализирующий бұл реакцияны, фосфатидилсериндекарбоксилаза, митохондриях. Демек, фосфатидилхолина мүмкін бас ізбасары фосфатидилэтаноламина клеткадағы.
Жүзеге асыру үшін осы ретпен реакциялардың жүруі тиіс ауыстыру липидтердің арасындағы эндоплазматическим ретикулумом және митохондрией. Фосфатидилэтаноламин мүмкін айналмауы фосфати-дилхолин көмегімен бір немесе екі метилаз ұсталатын эн-доплазматическом ретикулуме, бірақ бұл жолы, әдетте, болып табылады.
Екі липидными ингредиенттерден тұрады локализуются негізінен плазматической мембране болып табылады сфингомиелин мен холестерол. Шамасы, сфннгомиелин құрылады кейбір жасушаларда ауыстыру жолымен фосфатидилхолиновой тобының фосфати-дилхолина арналған церамид көмегімен қандай да бір ферменттің, қатысқан плазматической мембране. Керісінше, қарамастан холестерол шоғырланады негізінен плазматической мембране, ол синтезируется қатысуымен ферменттер ұсталатын тегіс эндоплазматическом ретикулуме және, мүмкін, пероксисомах.
Сур.5. Липидтердің синтезі эукариоттардың
3.3 Көлік липидтердің
Перенос мембраналық липидтердің қарамастан, олардың синтезінің орнына көмегімен жүзеге асырылады екі процестер: 1) трансмембранного флип-флоп-көшу; 2) внутримембранного. Туралы деректер жылдамдығы флип-флопа талқыланған байланысты асимметрией мембраналар. Жылдамдығы флип-флоп-көшу фосфолипидтердің әсіресе сол үшін мембраналардың жүргізілетін липидтердің биосинтезі; оның тән уақыт шамасын құрайды шамамен бірнеше минут. Туралы деректер бар болса, бұл процесс жүзеге асырылады қатысуымен белоктар және, мүмкін, талап етеді гидролиз АТР. Сонымен қатар, көрсетілгендей, холестерол қабілетті тез спонтанному флип-флоп-көшу. Демек, көлік мембрана арқылы эндоплазматического ретикулума бірі цитозоля » саңылау жүреді өте тез.
Көлік липидтердің бір клеткалық мембраналар басқа қатысады бірнеше процестер. Әр түрлі жағдайларда неғұрлым маңызды болуы мүмкін қандай.
1. Самопроизвольный көшіру липидтердің диффузия жолымен мономерных липидтік бірлік арқылы су фазасына.
2. Диффузия липидтердің арқылы тұрақты немесе уақытша орны қосылыстар екі байланыста болатын мембраналардың.
3. Транспорт қатысуымен белоктар, катализируемый немесе ақуыз, облегчающими босату липидтердің бірі донорной мембраналар немесе липидсвязывающими ақуыздарымен.
4. Транспорт қатысуымен везикул кезінде липидтер және мембраналық белоктар, тасымалданады барысында үздіксіз отпочковывания және бірігу мембраналармен внутриклеточных везикул. Бұл процесс болуы мүмкін энергозависимым.
Қарастырайық ең алдымен, бұл самопроизвольной диффузия мембраналық липидтердің арасындағы мембрана. Көрсеткендей, көптеген зерттеулер, липидтер лифті өздігінен қозғалып кетуі мүмкін жылжуға арасындағы моноламелляриыми везикулами арасындағы немесе фосфолипидными везикулами және биомембранамн. Көп жағдайда бұл десорбция мономериых липидтердің бетінен донорной мембраналар және еркін диффузия арқылы сулы ортаға қарай акцепторной мембране. Лимитирующим кезеңі (кем дегенде при избытке акцепторных мембраналар) болып табылады босату липидтердің бірі донорной мембраналар. Осы жағдайларда тән уақыт көшіру көлеміне байланысты еркін энергиясын десорбция. Анық емес суда еритін липидтер (т. е. липидтер төмен критикалық концентрациясы мицеллообразования) болуы тиіс еңсеруге десорбция кезінде жоғары энергетикалық барьер, сонымен қатар, оларды ауыстыру жүзеге асырылуы тиіс баяу. Жылдамдық ауыстыру ғана байланысты емес гидрофобности переносимого липнда, бірақ мен құрамының және физикалық жай-күйін донорного бислоя.
Мысалы, ганглиозид GMb бола тұра фосфатидилхолиновых везикулах, бар монодисперсном жай-күйі. Арқасында болуына гидрофильді полярлық топтар ол жасайды флип-флоп-өтуілер мембрана арқылы везикул, бірақ тән уақыт его переноса везикулами шамамен 40 ч 45 °С [153]. Керісінше, бейтарап ганглиозиды айырылған қалдықтарын сиаловой қышқылы (мысалы, асиало-GMi) құрайды » везикулах гелеобразный кластер тән уақыт, оларды көшіру, шамамен 500 сағ. Қоспасы холестерола және фосфолипидтердің » везикулах да түзеді күрделі фазасы, және бұл әсер етуі мүмкін кинетикасын көшіру холестерола. Тұрақтандыру холестерола » мембране еді есебінен жүруі қолайлы өзара әрекеттесулер ерекше фосфо-липидті құрамы арқылы липидпен, мысалы со сфингомиелином.

Перенос новосинтезированного холестерола бірі эндоплазматиче- — — — ликалық ретикулума » плазматическую мембрана жүзеге асырылады барлығы 10 мин процесіне әсер етеді агенттер, блоктайтын биоэнергетикалық реакция торда, мысалы цианиді. Осы және басқа да деректер дәлелдейді жасушаішілік көлік холестерола болып табылады энерогозависимым процесін және ағады қатысуымен везикул. Негізінен ол перевесить кез келген спонтанды ауыстыру. Алайда, бірыңғай пікір бұл қаражат өндірілді. Маңызды проблема болып табылады, онда бағалау үлесін холестерола, қатысқан плазматической мембране, оның жалпы санын торда қатты түрленеді (25-тен 95%). Бірінші көзқарас, меніңше, бұл саны холестерола түсетін кейбір жасушалар мен шығатын, олардың бағалауға болады пайдалана отырып, жылдамдығы туралы мәліметтер самопроизвольной диффузия мономерлерді, алайда, түсініксіз, жарамды ма, егер механизм өздігінен көшіру және көрсетілген жылдамдығы.
Тән уақыт көшіру фосфолипидтердің бірі фосфолипидных везикул қарағанда әлдеқайда көп холестерола. Мысалы, дипальмитоилфосфатидилхолина ол 83 сағ 37° жағдайда везикул бірі димиристоилфосфатидилхолина. Жылдамдық ауыстыру фосфолипидтердің көмегімен осы механизмді тым аз болуы үшін нақты жылдамдықтары межмембранного.
3.3.1 Көлік липидтердің прокариоттардың
Тоқталайық алдымен көшіру фосфолипидтердің жағдайда, грамтеріс бактериялар. Бұл салыстырмалы қарапайым жүйесі, өйткені онда тек екі мембраналар. Фосфолипидтер синтезделінеді » плазматической мембране және тасымалдануға тиіс сыртқы мембрана. Туралы деректер бар болса, бұл осы мембраналармен жүзеге асырылады жылдам алмасу липидті құрамы арқылы липидпен. Мәселен, фосфатидилэтаноламин жетеді, сыртқы мембраналар үшін тән уақыт — 3 мин. бұл процеске қатыспайды белоктар, липидтер немесе АТР, және қалай тәуелді протондвижущей күштер. Липидтер, внедрившиеся сыртқы мембранасы, сондай-ақ тез жылжуға ішкі мембране; бұл тіпті фосфатидилхолину, ол қалыпты байқалмайды » Е. coli. Осылайша, процесс, шамасы, болып табылады ерекше. Дегенмен, у мутантиого штамм ақаулы диацилглнцеролкиназой диацилглицерол жинақталады плазматической мембране және сыртқы мембране емес тасымалданады.
Механизмі липидтік алмасу арасындағы осы екі мембрана белгісіз, бірақ, әдетте, деп санайды ішкі және сыртқы мембраналар бос орындар бар қосылыстар, немесе адгезии. Шамасы, сондықтан, бұл учаскелер пайда болады диффузия липидтердің. Мұнда мүмкін шоғырланатын белоктар, экспортталатын сыртқы мембране.
3.3.2 Көлік липидтердің эукариоттардың
Тетігі фосфолипидтердің » эукариоттық жасушаларында әлдеқайда қиын. Жалғыз фосфолипидом, кеткен жер оқшауланады бір синтез, митохондрии, болып табылады кардиолипин. Көрсеткендей, көптеген эксперименттер, жасушаішілік көлік фосфолипидтердің жүзеге асырылады айтарлықтай жылдам болса, ол анықталды самопроизвольной диффузией сулы ортада.
Мысалы, көшіру новосинтезированного фосфолипида жылғы эндоплазматического рети-кулума — митохондриям бауыр жасушаларында егеуқұйрықтар жүреді барлығы бірнеше минут. Өйткені, декарбоксилаза, катализирующая айналдыру фосфатидилсерина «фосфатидилэтаноламин ұсталады митохондриях, жылдамдығы туралы мәліметтер осы реакция үшін пайдаланылуы мүмкін бақылау көшіруге фосфатидилсерина бірі эндоплазматического ретикулума» митохондрию. Көрсетілгендей, көшіру жылдамдығы өте жоғары және процесс ингибируется азидом және агенттері, тұйықтау биоэнергетикалық реакциялар.
Табылды сондай-ақ, бұл новосинтезированный фосфолипид бірнеше минут ішінде тасымалданады — плазматической мембране, дегенмен жылдамдығы ауыстыру өте қатты тәуелді, ең липида және типті жасушалар. Кейбір жағдайларда көлік липидтердің бұғатталады тежегіштерімен биоэнергетических реакциялар (энергетикалық улармен) және/немесе оның агенттерінің, бұзатын цитоскелет. Жалпы қабылданған, бұл жылдамдығы көшіру липидтердің жоғары жылдамдығы диффузия.
Тәсілдерінің бірі, мүмкіндік беретін жеңілдету көшіру фосфолипидтердің арасындағы мембрана болып табылады-бұл процесінде белоктар. Бөлінген бірқатар суда еритін белоктар қатысатын межмембранном көшіру фосфолипидтердің in vitro. Барлық олар липидсвязывающие учаскелері құрайды және суда еритін кешендері фосфолипидтер. Бұл белоктар жеңілдетеді липидтердің «бір бір» арасындағы мембрана арқылы тасымалдау мономерлер.
Бір жағдайларда (мысалы, фосфатидилхолинспецифического ақуыз ауыстырылған бауыр бұқаның) байлау липндов жүреді жоғары спецификалы және сродством, басқа сродство және ерекшелігін салыстырмалы түрде төмен. Негізінен төмен сродстве қабілеті ақуыз катализировать көшіру липидтердің бір мембраналар басқа жоғарылап отыруы тиіс, өйткені ақуыз бұл ретте, қайта донорной мембране бола тұра, незанятый липидсвязывающнй учаскесі. Белоктар, переносящие фосфолипидтер, бөлінген емес, жануарлар жасушалары мен бактериялар және өсімдіктер жасушаларының. Тазартылған ақуыз, связывающиеся сгликолипидами және длинноцепочечными май қышқылдары,
Өкінішке орай, функциясы белоктар, переносящих фосфолипидтер, әлі күнге дейін көрсетілді in vivo, сондықтан түсініксіз, ойнайды, олар физиологиялық рөлі барлық внутриклеточном көшіру фосфолнпидов. Жоқ, бұл ауыстыру опосредуется везикулами, бәлкім, екеуі де жұмыс істейді тетігі.
Түсіну үшін маңызды болып табылады, сондықтан немесе басқаша бөлу фосфолипидтердің арасында түрлі жасушалық мембраналардың детерминируется ақуыздарымен. Егер бөлу липидтердің равновесно, онда ол анықталады сродством белоктар, қатысушыларды әр түрлі мембранах, липидам. Ығысуы бөлу кейбір липидтер-өзара іс-қимыл олардың ақуыздарымен әсер етуі мүмкін бөлу басқа липидтердің, мысалы холестерола . Егер бөлу липидтердің неравновесно, онда липидті құрамы әр түрлі мембраналардың анықталатын жылдамдықпен тасымалдау липидтер — мембранам және олардан, бірақ бұл жағдайда процесінің кинетикасы байланысты болады, оған қатысу белгілі бір белоктар.
3.4 құрамын Өзгерту липидтердің әсерінен қоршаған ортаның шарттары
Барлық айтқандарына анық тетігі туралы бақылау липид құрамын жасушалық мембраналардың белгілі өте аз. Бірі ең төменгі талаптарды мынада: мембраналық липидтер тиіс құруы тұрақты бислой орналасқан, жидкокристаллическом жай-күйі. Қамтамасыз ететін тетіктер өзгерту липидтік құрамы мембраналар бар қоршаған орта жағдайының өзгеруі, көптеген организмдер. Жақсы зерттелген механизмі жылу бейімдеу Е. coli.
1. Жылу бейімдеу Е. Coli.. өсіру Кезінде Е. coli төмен температура жағдайында өзгеруі байқалады жирнокислотного құрамын жағына көбірек ұстау, қанықпаған майлы қышқылдар. Бұл қолдауға ықпал етеді мембраналар » текучем жай-күйі және мүмкіндік береді жасушаларына аман экстремалды температура. Басым қалдықтары май қышқылдарының Е. coli) болып табылады пальмитоил (16:0), пальмитолеил (16:1) ажо-ваксеноил (18:1). Төмен температураларда да бислой қосылады артық дос-ваксеновой қышқылы, ал мазмұны пальмитолеиловой қышқылының тұрақты болып қалады. Бұл жұмыс істеуімен байланысты бір, екі ферменттер, олар катализируют ұзаруы жнр-нокислотных тізбектер. Төмен температурада фермент 3-кетоацил-авариялық-құтқару жұмыстары-синтаза II белсенді айналдырады пальмитолеиловую қышқылын дос-ваксеновую көбейтіп, пул қанықпаған жнриых қышқылдар енгізілетін фосфолипидтер.
2. Бейімделу арттыру қысым. Жирнокнслотный құрамы барофильной теңіз бактериялар NPT3 байланысты қысым. Өзгерген кезде қысымды мембранах, сондай-ақ жүретін фазалық ауысуы, және бұл бейімдеу сияқты алдыңғы жағдайда, мүмкіндік береді, ағзаға тірі қалу. Көтеру кезінде қысымды ұстау мембранах қанықпаған май қышқылдарының саны өсуде арқасында особеиностям оларды буып-түю мембранасы қалады жидкокристаллическом жай-күйі. Ұқсас нәтижелері алынды зерделеу кезінде фосфолипидтердің митохондриялар-бірі бауыр жасушаларының терең су мұхит балық.

4 Қорытынды
Эукариот жасушалары құрамында көптеген мембраналық органелл және көптеген түрлі внутриклеточных мембраналар, олардың әрқайсысы бірегей белковым және липидным құрамы. Кез келген мембраналық ақуыз туралы ақпарат синтезі, оның мәміле ядросында тиіс қатесіз жеткізілуі орнынан синтез риоо-соме, находящейся в цитоплазме, тағайындалған. Бұл үшін пайдаланылады күрделі жүйесі сигналдық тізбектердің ұсталатын кез келген кемелденген нысан полипептида немесе ішінара сақталған уақыт, сондай-ақ рецепторларға ішіндегі жасушалар қабілетті, бұл сигналдарды айырып-тануға мүмкіндік береді. Кейбір мембраналық белоктар қосылады липидті бислой лифті өздігінен қозғалып кетуі, бірақ көп жағдайда дұрыс құрастыру, ақуыз ішінде клеткалық мембраналар болып табылады энергозависимым процесс, ол арқылы жүзеге асырылады мамандандырылған аппарат. Шамасы, белоктар мүмкін араласуға клеточную мембрана болғанша олар игеретін ішінара тармақталған конформацию. Разворачивание белоктар немесе ұстап тұруды, оларды жан-жақты конформацин қажетті ауыстыру үшін, бәлкім, жүзеге асырылады қатысуымен АТР және спецификалық ақуыздардың цитоплазме.
«Эукариотической торда көпшілігі липидтердің синтезируется» эндоплазматическом ретикулуме және бару үшін орнына, олар арқылы өтуге тиісті мембраналар. Механизмі көлік липидтердің белгісіз, тек болжауға, онда қатысады везикулы және белоктар байланыстыратын липидтер. Тәсілі қолдау липидтік құрамы әр түрлі внутриклеточных мембраналардың да мүмкін.

Добавить комментарий

Your email address will not be published.