Ақуыздардың құрылымы мен функциялары

Сипаттама беріңдер физикалық зерттеу әдістерін құрылым белоктар. Мысалдар келтіріңіз
. Жазыңыз, химиялық формуласын жасалынған серил-лейцил-треонил-пролина
. Мысалдар келтіріңіз байланысты биологиялық белсенділігін белоктар, олардың бастапқы құрылымын
. Жазыңыз, химиялық формулалар уридиловой және псевдоуридиловой қышқылдар. Көрсетіңіз, қандай нуклеин қышқылдарының олар кіреді. Түсіндіріңіз рөлі псевдоуридиловой қышқылы ретінде құрылымдық мономера
. Жазыңыз теңдеулер реакциялардың қатысатын ретінде коферментов тиаминый рофосфат, липоат, пиридоксальфосфат
. Жазыңыз бастапқы кезеңі ферментативті фосфоролиза аланиновой т-РНҚ бөлінген пекарских ашытқы. Атаңыз фермент, катализирующий процесі фосфоролиза және пайда болған өнімдер реакция
. Теңдеуін реакцияның переаминирования гистидиннің жəне глиоксиловой қышқылы. Көрсетіңіз, аталған мысалдар механизмі пиридоксальфермента
. Пайдалана отырып, схемасы, айналу метаболиттерінің циклінде үш-және дикарбоновых қышқылдар, табыңыз кезеңдері сусыздандыру метаболиттерінің. Жазыңыз, химиялық реакциялардың теңдеулері мен ерекшеліктерін ескере отырып, тарату энергия АТФ синтезі жүйесі арқылы тыныс алу ферменттер есептеңіз саны синтезделген АТФ молекулаларының бір цикл айналдыру
. В биосинтезе пальмитиновой қышқылының бір аралық кезеңдерін айналдыру болып табылады: капронил-S-КОА=каприл-S-КОА. Жазыңыз, реакция теңдеуі көрсетіңіз ферменттер бояуды бұл процестер
. Сипаттаңыз тотығып фосфорлану мысалында тотығу пирожүзім қышқылының декарбоксилдену. Айырмашылығы тотығып фосфорлану жылғы фотосинтетического?
. Мысалдар келтіріңіз биологиялық белсенді туынды гормоны адреналин. Жазыңыз, реакция теңдеуі, олардың биосинтезі көрсетіңіз, олардың физиологиялық әсері
. Сипаттаңыз деңгейлері реттеу ақуыз биосинтезі
Қолданылатын әдебиет
белок қышқылы гормон биосинтезі
1. Сипаттама беріңдер физикалық зерттеу әдістерін құрылым белоктар. Мысалдар келтіріңіз
Әдістерінің жіктелуі мүмкін емес абсолютті қатаң, өйткені бермейді бөліп, ерекше қасиеті айқындалатын, осы әдіспен. Бірақ жалпы алғанда, мүмкін бағалау ең маңызды сипаттамалары, зерттеу әдістері.
Спектроскопические методы
Көптеген осы әдістерді өлшейді тәуелділік қарқындылығы сәулелену I, өткен арқылы зат немесе рассеянное зат, жиілігі n, яғни анықтайды функциясын I(n). Қазіргі уақытта жиіліктер диапазоны қолданылады маңызы бар ең төменгі n ї 106 Гц ядролық магниттік резонансе (ЯМР) дейін 1019 Гц (гамма-сәуле). Жиілігін n және толқындар ұзындығы l сәулелену байланысты қарапайым ара қатынасы с = ln, с — жарық жылдамдығы вакуумдағы. Үшін көрсетілген жиілік толқындар ұзындығы өзгереді желтоқсандағы l — 200 м-ден 10 — 14 м. Осындай елеулі диапазоны жиіліктер (толқын ұзындықтары) талап етеді, әр түрлі сәуле шығару көздерін анықтайды және әр түрлі физикалық қасиеттері бар заттар. Бақыланатын жиілік сәйкес келеді разностям энергия Е екі жай молекулалар:
, 2 = (E2 — E1)/ h,
, онда h — тұрақты Планк. Өтпе деңгейлері арасындағы энергия Е1 және Е2 «басқарады» іріктеу ережесі. Бұл барлық өткелдер болуы мүмкін. Кестеден айырмашылығы, мысалы, екі энергия деңгейлері валентных электрондардың (УК-спектрлері — ультракүлгін спектрлер) DЕ (УК) = E2 — E1 едәуір артық DЕ (ЯМР).
Үшін химия маңызды ғана емес, абсолюттік айырма DЕ, бірақ олардың өзгерістер әр түрлі құрамаларында, туындаған құрамына өзгерістер немесе ықпалымен ең жақын көршілес.
Тарағаны сәйкестендіру үшін заттар алды, тербеліс және электрондық спектрлері, сондай-ақ спектрлер ядролық магнитті резонанс.
«Колебательной спектроскопия болуы маңызды толық интервал жиілік өте төмен (шамамен 10 см — 1), тән үшін бұралмалы тербеліс, жоғары мәндерін (шамамен 5000 см — 1). Жиілік тербелмелі спектрлерін пайдаланылады сондай-ақ, есептеу үшін күштік өріс молекулалардың, яғни анықтау үшін әр түрлі күштер өзара іс-қимыл атомдар молекуласындағы. Деп аталатын қуат тұрақты үшін елеулі санының топтағы атомдар қасиетке ие төзімділік, яғни тұрақтылығын қатарындағы бойынша ұқсас молекулалардың құрылысы.
Электрондық спектроскопия болып табылады өте сезімтал және ыңғайлы әдіспен анықтау үшін спектрлер сіңіру, тарату және көрсету, зерттеу кинетика реакция, қатар жүретін спектральными өзгертулер енгізілді. Әдеттегі жағдайда спектрлер бар диффуздық сипатқа ие, бұл оларды қолдану шектейді заттар бар хромофорные (хош иісті циклдар, еселі байланыс және т. б.). Бұл спектрлер мүмкіндік береді орнатуға болуы сол немесе өзге де топтарын молекуласындағы, яғни жүзеге асыруға топтық талдау, зерттеп әсері орынбасарлардың электрондық спектрлер мен молекулалардың құрылысы, зерттеуге таутомерию және басқа да айналдыру.
Ядролық магнитті резонанс әдісі (ЯМР) негізделген өзара іс-қимыл сыртқы магнит алаңының ядролармен бар магниттік моменті сияқты 1H, 13C, 15N, 19F, 29Si, 31P, спиновое квантовое число сияқты 1/2, сондай-ақ бірқатар ядролардың бастап спиновым квантовым санымен, үлкен 1/2. Бірдей атомдар ядро әр түрлі окружениях молекуласындағы көрсетеді әр түрлі ЯМР сигналдар. Айырмашылығы мұндай сигналы ЯМР жылғы сигнал стандартты заттар, мысалы тетраметилсилана, анықтауға мүмкіндік береді деп аталатын химиялық ығысу, ол негізделген химиялық құрылымы зерттелетін заттар. Әдістемелері ЯМР бар көптеген мүмкіндіктерді анықтау химиялық құрылымы заттар, молекулалардың конформации, әсерлер өзара әсерін, внутримолекулярные айналдыру және т. б.
Дифракциялық әдістері
«Дифракционных әдістері пайдаланылады толқындық қасиеттері сәулелену ағынының бөлшектердің электрондар мен нейтрондар. Толқындық қасиеттері рентген сәулелерінің ашылып, 1912 жылы неміс физик Лауэ. Ол негізін рентгенді құрылымдық талдау. Гипотеза туралы толқындық қасиеттері бөлшектердің ұсынуы француз физик Луи де Бройлем 1924 жылы. Бұл гипотеза білдірілді жай қатынасы арасындағы толқын ұзындығы l, массасы m және жылдамдығы u қозғалушы бөлшектер:
1927 жылы эксперименталды расталуы құбылыс электрондардың дифракция. Кейінірек ашылды нейтрондардың дифракциясы.
«Дифракционных әдістері өлшейді тәуелділік қарқындылығы шашыраған сәулені бұрышынан шашырау q, онда бар опцияны таңдаңыз I(q). Бұл толқын ұзындығы кейін шашырау өзгермейді. Орын деп аталатын серпімді шашырау.
Рентген сәулелері алынатын рентгендік трубках бар толқындар ұзындығының шамамен 0,07 — 0,2 нм. Толқындар ұзындығының электрондық пучков құрайды шамасын шамамен 0,005 нм. «Нейтронографии ағыны нейтрондар сипатталады длинами толқындар шамамен 0,15 нм. Елеулі шектеуге пайдалану нейтрондар болып табылады, яғни олардың көзі байланысты ядролық реакторды.
Дегенмен бұл үш үлгідегі құлайтын сәуле қанағаттандырады негізгі арақатынасы дифракция, олар пайдаланылады бірнеше әр түрлі. Соңғы түсіндіріледі түрлі сипатымен өзара рентген сәулелер, электрондар мен нейтрондардың затпен. Ең қатты сейіледі электрондар. Әлсіз барлығы сейіледі нейтрондар.
Сондықтан, рентгенография және нейтронография үшін пайдаланылады зерттеу кристалдардың және басқа конденсированной фаза макроскопиялық мөлшерде. Электронография үшін қолданылады зерделеу жұқа пленкаларды, беттерін және газдар.
Неғұрлым кеңінен қолдану химия тауып, екі әдісі:
. Рентгендік құрылымдық талдау, ол мүмкіндік береді анықтау координаттары атомдар в трехмерном пространстве кристалдық заттардың қарапайым қосылыстар үлгідегі NaCl дейін күрделі белоктар.
. Газдық электронография, оның көмегімен анықтайды геометриясы бос молекулалардың газдардағы, яғни молекулалардың, ықпалына ұшыраған көршілес молекулалардың бәрі бірдей кристалдардағы.
Деректерді салыстыруды әдістері екі үшін бір және сол заттарды мүмкіндік береді ықпалын бағалауға кристалдық өріс молекула бар.
Оптикалық әдістері
Оптикалық әдістермен зерттейді тарату, шашырау және жұтылу жарықтың заттағы. Физикалық шамалар, олар өлшейді ұсынады келесі бірқатар:
) n — сыну көрсеткіші: n = c/u, мұндағы с — жарық жылдамдығы вакуумда, u — жарық жылдамдығы заттағы;
) a — бұрылу бұрышы жазықтық поляризация үшін желілік полярлық жарық арқылы өту кезінде оптикалық белсенді зат айналдыратын жазықтық поляризация құлайтын желілік полярлық жарық;
) r — коэффициенті деполяризации, яғни қатынасы қарқындылығын рассеянного 900 бұрышымен жарық поляризацией перпендикуляр жазықтығына құлайтын желілік полярлық жарық I^ , қарқындылығы рассеянного жарықтың параллель поляризацией I|| , яғни r = I^ / I|| .
) — жарықтың қосарланып сынуы, мұндағы n|| n^ — сыну көрсеткіштері үшін желілік поляризованных сәулесінің тарайтын бойымен электр өрісінің E|| және перпендикуляр осы өріс ауыстырылсын;
) a () — поляризация жазықтығының айналуы, мұндағы a () — тәуелділік бұрылу бұрышының жазықтық поляризация жарық шамасының магнит өрісі ;
) e(l) — молярный сіңіру коэффициенті жарық функциясы ретінде l және т. б.; бұл параметр анықталады сондай-ақ, спектроскопических әдістері.
Нәтижелері оптикалық әдістерін сәйкестендіру үшін пайдаланылады заттар, анықтау өзара әсері молекуласындағы атомдар, есептеу поляризуемости молекулалардың жатқызу жиілік колебательном талдау, зерделеу әсерін еріткіш негізінде зерттеу жүйесі және т. б.
Масс-спектрометрия және спектроскопия электрондар
Бұл топ әдістерін ерекшеленеді алдыңғы, нәтижесінде өзара іс-қимыл қандай да бір құлайтын сәуле немесе бөлшектер ағынының затқа өлшенеді ағындары басқа да бөлшектер.
Әдісімен, масс-спектрометрия анықтайды молекулярлық массасы, сәйкестендіреді заттар белгілейді химиялық құрылымы заттар, үйренуде жылу булану және реакциялардың механизмдері, химиялық реакциялардың, өлшейді әлеуеті иондану энергиясы мен алшақтықты химиялық байланыстар.
Әдістері рентген электрондық спектроскопия (РЭҚ) және оптикалық-электрондық спектроскопия (фотоэлектронной спектроскопия, ҚЭҚ) падающим сәуле I0 болып табылады рентген немесе ультракүлгін сәуле. Алайда, айырмашылығы масс-спектрометрия өлшейді энергия ағыны электрондар, вырванных келген молекулалар немесе заттар, яғни өлшейді I(Еэл).

Жазыңыз, химиялық формуласын жасалынған серил-лейцил-треонил-пролина
H2N-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-COOH | | | CH3 CH CH2 | | (CH3)2 C2H5
3. Мысалдар келтіріңіз байланысты биологиялық белсенділігін белоктар, олардың бастапқы құрылымын
Белоктар — жоғары молекулалы қосылыстар (полимерлер) қоспасынан амин қышқылдары — мономерных буындарының бір-бірімен өзара пептидными байланыстары бар. Барлық 20 амин қышқылдары кездесетін ақуыз, a -амин қышқылдары, жалпы белгісі болып табылатын болуы аминогруппы — NН2 және карбоксильной тобы — СООН бар a -көміртек атомы. a -амин қышқылдары бір-бірінен ерекшеленеді құрылымы топтың R және, демек, қасиеттері. Барлық амин қышқылдары топтауға негізінде қарама-қарсылық R-топтар, т. е. қабілеті өзара іс-қимыл сумен кезінде биологиялық мәні рН.
Пептидные байланыс өзара іс-қимыл кезінде түзілетін a -аминогруппы бір амин a -карбоксильной тобымен басқа амин қышқылдары: Пептидтік байланыс — бұл амидная коваленттік байланыс, байланыстыратын амин тізбегін. Демек, пептидтер — бұл тізбекті амин қышқылдары.
Сурет дәйектілігі амин қышқылдарының тізбегінде басталады N-шеткі амин қышқылдары. Одан сол басталады нөмірлеу аминоқышқыл қалдықтары. «Полипептидтік тізбектің бірнеше рет қайталанады топ: -NH-CH-CO-бар. Бұл топ қалыптастырады пептид бақылау бекеттері. Яғни, полипептид тізбегі тұрады, тордың (қаңқа) бар тұрақты, повторяющуюся құрылымын және жекелеген бүйір тізбегінің R-топтар. Бастапқы құрылымы сипатталады тәртіпке (ретке) кезектесу амин қышқылдарының полипептидтік тізбектері. Тіпті бірдей ұзындығы және аминқышқылды құрам пептидтер болуы мүмкін әр түрлі заттармен, өйткені амин қышқылдарының тізбегінде әртүрлі. Дәйектілігі амин қышқылдарының белке бірегей және детерминируется генами. Тіпті кішігірім өзгерістер бастапқы құрылымын мүмкін айтарлықтай өзгертуге қасиеттері ақуыз. Дұрыс болмас еді жасасуға, бұл әрбір аминокислотный қалдығы белке қажет сақтау үшін, қалыпты құрылымы мен функциясын ақуыз.
Ақуыздардың функционалдық қасиеттері анықталады олардың конформацией, т. е. орналасқан полипептидтік тізбектің кеңістікте. Бірегейлігі конформации әрбір ақуыз анықталады, оның бастапқы құрылымы. Бұл ақуыз ажыратады екі деңгейін конформации пептидной тізбектер — екінші және третичную құрылымы. Екіншілік құрылымы белоктар негізделген қабілеті топтардың пептидной байланыс сутегімен өзара әрекеттестік: C=O….HN. Пептид қабылдауға ұмтылады конформацию с максимумом сутекті байланыстар. Алайда, мүмкіндігі, олардың білім беру шектеледі, бұл пептидтік байланыс бар жартылай қос сипаты, сондықтан айналуы айналасында оған қиын. Пептидтік тізбегі ие емес тараптың еркін, қатаң белгілі бір конформацию, фиксируемую водородными байланыстары бар. Белгілі бірнеше жолдарын төсеу полипептидтік тізбегі: a -спираль — құрылады внутрицепочечными водородными байланыстарымен арасында NH-тобымен бір қалдық амин қышқылы және CO-топ төртінші одан қалдығы; b -құрылымы (складчатый лист) — құрылады межцепочечными водородными байланыстары бар немесе байланыстары бар учаскелер арасында бір полипептидтік тізбектің майысқан кері бағытта; ретсіз шумақ — бұл учаскелер жоқ, дұрыс, мерзімді кеңістіктік ұйымдастыру. Бірақ конформация осы учаскелерді, сондай-ақ қатаң негізделген аминокислотной-қимылдардың. Мазмұны a -спираль және b -құрылымдардың әр түрлі ақуыз различно: фибриллярных белоктар — тек a -спираль немесе тек қана b -складчатый парағы; ал глобулярных белоктар — жекелеген фрагменттері полипептидтік тізбектері: не a -спираль, немесе b -складчатый парағы, не ретсіз шумақ. Үшіншілік құрылымы глобулярных белоктар ұсынады бағдарын кеңістікте полипептидтік тізбекте бар a -спираль, b -құрылымы мен учаскелері жоқ кезеңдік құрылымын (ретсіз шумақ). Қосымша жиналу скрученной полипептидтік тізбек құрады компактную құрылымы. Бұл, ең алдымен, өзара әрекеттесу нәтижесінде бүйір тізбектерін аминоқышқыл қалдықтары.

4. Жазыңыз, химиялық формулалар уридиловой және псевдоуридиловой қышқылдар. Көрсетіңіз, қандай нуклеин қышқылдарының олар кіреді. Түсіндіріңіз рөлі псевдоуридиловой қышқылы ретінде құрылымдық мономера
Формуласы уридиловой қышқылы:
C=O 9N CH 9¦ 0 9¦ 9О=С-СН Н 42 0РО 43 0 — О — СН 42 0 N ¦ ТУРАЛЫ ¦ 4Н 0 4Н 0 4Н 0 4— 0 С 4 Н ¦ ¦ ОЛ ОЛ
Формуласы псевдоуридиловой қышқылы:
C=O 9N CH 9¦ 9О=С-СН Н 42 0РО 43 0 — О — СН 42 0 N ¦ ТУРАЛЫ ¦ 4Н 0 4Н 0 4Н 0 4— 0 С 4 Н ¦ ¦ ОЛ ОЛ
Деректер қышқылының құрамына кіреді, АТФ, ГТФ, НАД+ , НАДФ+ , ФАД, ФМН
Псевдоуридиловая қышқылы, құрылымдық мономер нуклеин қышқылдарының рөлін атқарады акумулятора және переносчика энергиясын мессенджера немесе екінші хабаршысы іске асыру торымен внеклеточного реттеуші сигнал, сондай-ақ қатысады, көптеген метаболикалық процестерге әкеледі.
5. Жазыңыз теңдеулер реакциялардың қатысатын ретінде коферментов тиаминый рофосфат, липоат, пиридоксальфосфат

Тиаминый рофосфат кофермент ретінде пайдаланылады реакция трансаминирования L-аланина, задействованную қамтамасыз ету үшін көлік аммиак ағзадағы.

Липоат кофермент ретінде пайдаланылуы мүмкін ауыстырған кезде қалдығын лизин субстрат
Күріш

6. Жазыңыз бастапқы кезеңі ферментативті фосфоролиза аланиновой т-РНҚ бөлінген пекарских ашытқы. Атаңыз фермент, катализирующий процесі фосфоролиза және пайда болған өнімдер реакция
Күріш
Процесс фосфоролиза жылдамдатылады ферментом теломераза. Нәтижесінде фосфоролиза аланиновой т-РНҚ бөлінген пекарских ашытқы құрылады тирозин ерекше РНК.
7. Теңдеуін реакцияның переаминирования гистидиннің жəне глиоксиловой қышқылы. Көрсетіңіз, аталған мысалдар механизмі пиридоксальфермента
Реакция переаминирования гистидиннің жəне глиоксиловой қышқылы
СН2 ОЛ СН2О Р
СО СО
фосфорибулокиназа
Н С ОЛ + АТФ Н С ОЛ + АДФ
Н С БҰҰ-НЫҢ БАСТАП ОЛ
СН2О РСН2О Р
. Пайдалана отырып, схемасы, айналу метаболиттерінің циклінде үш-және дикарбоновых қышқылдар, табыңыз кезеңдері сусыздандыру метаболиттерінің. Жазыңыз, химиялық реакциялардың теңдеулері мен ерекшеліктерін ескере отырып, тарату энергия АТФ синтезі жүйесі арқылы тыныс алу ферменттер есептеңіз саны синтезделген АТФ молекулаларының бір цикл айналдыру
Айналдыру заттардың клеткадағы (зат алмасу немесе метаболизм), нәтижесінде шыққан салыстырмалы қарапайым предшественников, мысалы глюкозаның, май қышқылдарының ұзын шынжырмен немесе хош иісті қосылыстар түзіледі жаңа торлы зат болады үшін оңай подразделить үш негізгі топтары. Алдымен қоректік заттар расщепляются шағын фрагменттері (ыдырауы, немесе катаболизмін), содан кейін барысында реакциялардың аралық алмасу немесе амфиболизма, олар айналады бірқатар органикалық қышқылдар және фосфорлы эфирлердің. Бұл екі жолмен ауысады білінбей бір басқа. Многообразные низкомолекулярные қосылыстар — ол сол субстрат, оның синтезделінеді негізгі құрылыс блоктары жасушалар. «Құрылыс блоктары» біз атаймыз, амин қышқылдары, пиримидиндік жəне пуримидиндік негіздері, фосфорилированные қант, органикалық қышқылдар және басқа да метаболиттері — соңғы өнімдер тізбегін биосинтез, кейде ұзын. Оның ішінде салынуда полимерлік макромолекулы (нуклеин қышқылдары, белоктар, резервтік заттар, компоненттері жасуша қабырғасының және т. б.) тұратын тор. Бұл екі кезеңді биосинтез жасушалық заттар синтезі құрылыс блоктарды синтездеу және полимерлер құрайды, синтетическую бұтағы метаболизм, немесе анаболизм
СН2О RСН2О Р
фосфоглицераткиназа
СН ОЛ+ АТФ СН ОЛ+ АДФ
СООНСОО ~ Р
— фосфоглицериновая қышқылы
,3 — дифосфоглицериновая қышқылы
9. В биосинтезе пальмитиновой қышқылының бір аралық кезеңдерін айналдыру болып табылады: капронил-S-КОА=каприл-S-КОА. Жазыңыз, реакция теңдеуі көрсетіңіз ферменттер бояуды бұл процестер
СНСОО СН2СООН + НЅ~КоА
+ Н2О цитратсинтаза(ОН)СООН + СН3СО~ЅКоА(ОН)СООН СН2СООН
лимон қышқылы
Фермент, ускоряющий процесі деп аталады цитратсинтаза.
10. Сипаттаңыз тотығып фосфорлану мысалында тотығу пирожүзім қышқылының декарбоксилдену. Айырмашылығы тотығып фосфорлану жылғы фотосинтетического?
Тотығып фосфорлану — басты компоненттерінің бірі, оның жасушалық тыныс алу әкелетін энергия алу түрінде АТФ. Субстраттары болып, ол тотығу фосфорлану қызмет етеді органикалық қосылыстар — белоктар, майлар, көмірсулар.
Алайда, көбінесе субстрат ретінде пайдаланылады көмірсулар <#»justify»>Адреналин — гормон бүйрекүсті безінің милы қабаты, жануарлар мен адам. Кіре отырып қанға адреналин арттырады тұтыну оттегі және қан қысымы, қандағы қанттың құрамын, зат алмасуды ынталандырады. Кезде эмоционалдық переживаниях, күшейтілген бұлшық ет жұмысы мазмұны адреналин қанда көбейеді.
Адренокортикотропный гормон (АКТГ, кортикотропин) — гормон адам мен жануарлар өндіретін гипофизом. АКТГ өсуін ынталандырады бүйрек үсті безінің қыртысты қабатының және білім оған гормондары — кортикостероидтар. Жұмылдыру кезінде ағзаның қорғаныс күштерін АКТГ синтезі күшейеді.
Альдостерон — гормон адам мен жануарлар өндіретін қыртысының надпочечников (кортикостероид). Ол реттейді, минералды алмасу, ағзадағы: ынталандырады кешіктіру натрий иондарының (Na+) қан және шығару иондарының калий (K+) және сутегі (H+).
Вазопрессин (антидиуретический гормон) — нейрогормон жануарлар мен адам, ол өңделеді гипоталамусе түседі гипофиз, содан кейін бөлінеді қан. Вазопрессин ынталандырады кері сіңірілуі су бүйрек өзекшелеріндегі баяу сүзіліс және, осылайша, азайтады бөлінетін зәр (антидиуретический әсері). Жетіспеген жағдайда вазопрессина күрт жоғарылайды, зәр бөлінуі мүмкін несахарному диабету. Осылайша, вазопрессин — бірі анықтайтын факторлардың салыстырмалы тұрақтылығы су-тұз алмасу организмде. Вазопрессин тудырады, сондай-ақ, тарылуы қан тамырларының және қан қысымының көтерілуі.
Биосинтезі туынды адреналин ағады, келесі химиялық реакциялар:
Глюкоза + АТФ гексокиназа сахарозо-6-фосфат;
глюкозо-6-фосфат фосфоглюкомутаза глюкозо-1-фосфат;
глюкозо-1-фосфат + УТФ уридилтрансфераза УДФ-глюкоза + Н4Р2О7
УДФ-глюкоза УДФ-глюкоза -4 — эпимераза УДФ — галактоза;
УДФ-галактоза + глюкоза лактозо-УДФ-гликозил — лактоза + УДФ.
12. Сипаттаңыз деңгейлері реттеу ақуыз биосинтезі
Реттеу ақуыз биосинтез — принципті атрибут кез келген тірі жасуша. Реттелуі қажет теңгерімін ұстау үшін әр түрлі нәруыздардың жасушадағы немесе организмде өзгерту үшін осы тепе-өзгермелі жағдайында қоршаған немесе внутриорганизменной ортаны қамтамасыз ету үшін ауысым белоктар процестерінде клеткалық дифференцировка және дамыту организм үшін барабар жауап өзіне тән сыртқы белгілер немесе қолайсыз әсер ету. Ақуыз синтезі торда үш деңгейде реттеледі: 1) өзгерту жолымен гендер белсенділігінің, яғни арқылы активіне тотальды немесе сайлау модуляцию өнім мРНК арналған матрицасы ДНК (транскрипция); 2) өзгерту жолымен белсенділігін мРНК оны трансляциялау рибосомами (трансляциялау); 3) арқылы тозу мРНК арқылы жаппай немесе сайлау ыдырату рибонуклеазами.
Бар үш негізгі тәсілі ретінде реттеуге те. Бірінші тәсіл — оң реттелуі негізінде сродства мРНК — емдеу рибосоме мен факторлары бастамашылық жасау (дискриминация мРНК). Екінші тәсіл — жағымсыз реттеу көмегімен ақуыз-репрессоров, связываясь бастап мРНК, бұғаттайды инициацию (трансляционная репрессия). Осы екі тәсілмен реттеледі жеке мРНК, яғни трансляция әрбір мРНК мүмкін арнайы бақылауға қарамастан, басқа мРНК жасушалар. Үшінші тәсілі — жаппай реттелуі трансляциялау бүкіл жиынтығы мРНК жасушалары арқылы түрлендіру факторларды бастамашылық жасау.

Қолданылатын әдебиет
1.Мастексай т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологиялық химия. — М.: Жоғары мектеп, 1990. — 208 с.
2.Кнорре Д. Г., Мызина С. Ж. Биологиялық химия. — М.: Жоғары мектеп, 2000. — 198 с.
.Королев А. П., Гридин С. Б., Зинкевич Е. П. биохимия Негіздері. — Кемерово: Кемеров тамақ өнеркәсібінің технологиялық институты.- Кемерово, 2004. — 92 с.
.Ленинджер А. биохимия Негіздері. — М.: Мир, 1985. — 384 с.
.Спирин А. С. Молекулалық биология: Құрылымы мен нуклеин қышқылдарының биосинтезі. — М.: Жоғары мектеп, 1990. — 186 с.
.Фершт Э. Құрылымы және әсер ету механизмі ферменттердің. — М.: Мир, 1980. — 262 б.
.Элиот, В. Д. Элиот Биохимия және молекулалық биология. — М.: ҒЗИ Биомед. химия РМҒА, 1999. — 328 с.

Добавить комментарий

Your email address will not be published.