Ақуыздардың физикалық химиялық қасиеттері

Физикалық қасиеттері

Биологиялық қасиеттері

Химиялық қасиеттері белоктардың

Химиялық синтез және талдау белоктар

Анықтау бастапқы құрылымы ақуыз

Анықтау екінші реттік құрылымдары ақуыздардың

Анықтау үшінші және четвертичной құрылым белоктар

Белоктар Денатурация

Бөлу және тазалау белоктар

Белоктар өнеркәсіпте және медицинада

Қорытынды

Пайдаланған әдебиеттер тізімі

Кіріспе
Белоктар білдіреді жоғарымолекулярлы органикалық қосылыстар, салынған қалдығынан α-амин қышқылдары бір-бірімен өзара пептидными байланыстары бар.
Белоктар ойнайды наиважнейшую рөлі процестерінде тіршілік. Бірде-бір белгілі тірі организмдердің өтпейді. Белоктар қызмет етеді қоректік заттар, олар зат алмасуды реттейді, рөлді орындау ферменттер — катализаторлар зат алмасу ықпал етеді көшіру оттегі бүкіл организмге және оның сіңіру маңызды рөл атқарады және жүйке жүйесінің жұмыс істеуі болып табылады механикалық негізі жиырылуы қатысады беру генетикалық ақпарат және т. б. Белгілі амин қышқылдары, соединяясь арқылы бір-бірімен пептидных байланыстар құрайды полипептидтер. Ақуыз болып табылады полипептидтер, түзуге қабілетті және өз бетінше тұрақтандыруға өз кеңістіктік құрылымы. Әдетте, ақуыз деп атайды полипептидтер, құрамында 50-ден астам аминоқышқыл қалдықтары.
Оның химиялық, физикалық және биологиялық қасиеттері белоктар.
Химиялық қасиеттері ерекшеленеді түрлілігімен айрықша. Кейбір радикалдар амин қышқылдарының құрамында бос минные (лизин, аргинин) және карбоксильные (аспарагин және глутамин қышқылы). Байланыса отырып қоршаған молекулалар еріткіш (су), ионогенные тобының ионизируются құра отырып, катионды және анионды орталықтары молекулалар ақуыз.
Осы семестрлік жұмысты зерттеу болып табылады химиялық және физикалық қасиеттерін белоктар. Қойылған мақсат арқылы шешіледі мынадай міндеттер:
қарау негізгі физикалық қасиеттері белоктар;
зерттеу сипаттамалары, олардың химиялық қасиеттері.
Физикалық қасиеттері
Ерекше атап өту керек қозғалғыштығы белок молекуласының электр өрісінде, олардың оптикалық белсенділігі, қабілеті рассеивать свет (байланысты елеулі мөлшерін, белокты бөлшектер) және жұту ультракүлгін сәуле. Аталған оптикалық қасиеттері белоктардың пайдаланады кезінде олардың фракционировании, сандық анықтау, өлшеу молекулалық массасын және т. б.
Бірі-тән жеке қасиеттерін белоктар болып табылады олардың қабілеті адсорбировать бетінде (ал кейде алуын ішіне молекулалар) низкомолекулярные органикалық қосылыстар және иондар. Осы қасиеті белоктардың байланысты олардың көлік функциясы организмінде кейбір белоктар болып табылады жақсы және энтомологиялық, зат алмасу өнімдері мен уытты заттар [1].
Биологиялық қасиеттері
Бірінші кезекте атап өткен жөн биокаталитическую (ферментативную) белсенділігі ақуыздар. Арқасында ерекше құрылысы молекулалар немесе болуына белсенді топтардың көптеген белоктар қабілеті бар каталитически жеделдету барысын химиялық реакциялар. Бұл қасиеті белоктардың маңызды рөл атқарады жүзеге асыру үдерістерінің тіршілік.
Басқа маңызды биологиялық қасиеті ақуыз — олардың гормондық белсенділік, т. е. қабілеті әсер етуі тұтас топтың химиялық реакциялар ағзадағы. Кейбір белоктар тән сондай-ақ, улы қасиеттері, патогенная белсенділігі, қорғаныш функциясы ағзадағы және т. б.
Маңызды болып табылады пластикалық рөлі белоктар: үйлесімде макромолекулами олар начало аралас сополимерам — нуклеопротеинам, липопротеинам және гликопротеинам, олар өз кезегінде қамтамасыз етеді туындауы жасушаға дейінгі структуралардың және надклеточных түзілімдердің ағзадағы.
Ерекше қасиеті белоктар болып табылады олардың қабілеті денатурации. Белоктар бар барлық тән табиғи қасиеттері деп атайды нативными. Жиі әсерінен жұмсақ өңдеу (мысалы, өкпе сілкілеу) немесе жасаған кезде физикалық немесе химиялық әсерлер (жылу шок, стресс, улану ауыр металдармен) ақуыз жоғалтады нативность және ауысады денатурированное жай-күйі.
Өзгерту бірегей құрылымын нативного ақуыз, сопровождающееся обратимой немесе қайтымсыз жоғалуына тән оның қасиеттерін (ерігіштігі, биологиялық белсенділігін, электрофоретической қозғалысы және т. б.) деп атайды денатурацией. Кезінде обратимой денатурации, әдетте, бұзылады четвертичная, үшіншілік және жартылай екіншілік құрылымы-ақуыз молекулалары, бірақ жүреді, қандай да бір өзгерістер бастапқы құрылымы. Жағдайда обратимой денатурации (айырмашылығы қайтымсыз) белгілі бір жағдайларда денатуратталған ақуыз болады ішінара немесе толық қайтару — нативному жағдай, мұндай ақуыз деп атайды ренатурированным, ал процесс — ренатурацией.
Кезде қайтымсыз денатурации ақуыз (қайнатқан кезде, әсерінен ауыр металдар иондарының және басқа да агенттердің) жүреді терең құрылымын бұзу ақуыз, нәтижесінде ренатурация оның мүмкін емес [2].
Химиялық қасиеттері белоктардың
Олар ерекшеленеді түрлілігімен айрықша. Бұл аминокислотными радикалдар әртүрлі химиялық табиғатты, белоктық дененің қабілетті кіруге әр түрлі реакциялар. Кейбір радикалдар амин қышқылдарының құрамында бос аминные (лизин, аргинин) және карбоксильные (аспарагин және глутамин қышқылы). Байланыса отырып қоршаған молекулалар еріткіш (су), ионогенные тобының ионизируются құра отырып, катионды және анионды орталықтары молекулалар ақуыз.
Қарай ара-қарсы зарядталған иондары белоктық молекула алады жалпы оң немесе теріс заряд. Үшін сипаттамалары қышқылдық-негізгі қасиеттері молекулалардың белоктар мен амин қышқылдары пайдаланылады мұндай көрсеткіш ретінде изоэлектрическая нүктесі.
Изоэлектрическая нүкте ақуыз (рІ) — бұл мәні рН ортаны, онда ақуыз молекуласы электронейтральна және перемещается электр өрісінде.
Ақуыздар мен амин қышқылдары бола отырып, амфотерными электролиттер, мүмкін диссоциировать ретінде қышқылдар және негіздер. Шартты түрде молекула бар ақуыз ерітіндісіне бірдей санымен ионизированных аминных және карбоксильных топтары (жанында изоэлектрической нүктелері) келесі түрде елестетуге болады:

Қышқыл ортада (рН < 7) орын басу диссоциации ақуыз бойынша карбоксильным топтары, бұл жағдайда, ақуыз молекуласы оң зарядталады:

Сілтілі ортада (рН > 7) подавляется диссоциация ақуыз бойынша аминогруппам, молекуласы теріс зарядталады:

Изоэлектрическая нүкте қышқыл белоктар (натрийлі дикарбоновых қышқылдар) жатыр слабокислой облысы, изоэлектрическая нүктесі негізгі белоктар (натрийлі диаминокислот) — слабощелочной.
Су ерітіндісінде белоктар, олардың молекулалары заряжены және гидратированы деп негіздейді тұрақтылығы ақуыз ерітінділерін. Алайда, жоғары концентрациясы тұздар, иондар олардың да гидратированы жүреді, бұзу, су қабықтары белок молекулаларының және бейтараптандыру олардың заряд адсорбирующимися противоионами тұздары. Ақуызды бөлшектер слипаются мен алдым да тұнба. Осындай механизмі тұздау белоктар, және ол үшін пайдаланады бөлу жекелеген белоктар қоспасынан [3].
Химиялық синтез және талдау белоктар
Синтездеу. Жүзеге асыру белоктық синтезінің химиялық жолмен привлекало назарын көптеген зерттеушілер. Әдісі сызбаларын, қатты фазалы қосу синтез әзірленген. Б. Меррифилдом, дал мүмкіндігі жеткілікті үлкен полипептидтер. Осындай тәсілмен алынған гормон инсулин, ал оның санатына жатқызуға белоктар. Жағдайда инсулин аса қиын міндет болды қосылыс екі полипептидных тізбегінің белсенді макромолекулу. К. Диксон, А. Уардлоу осы тапсырманы орындап шықты және жатқызды негізін химиялық синтез ақуыз. Алайда, қарамастан әзірлеуді автоматты синтезаторов әдісі, химиялық синтез ақуыз алған жоқ кең тарату болуына үлкен санының техникалық шектеулер. Табиғатта кішігірім полипептидтер синтезделінеді көмегімен тиісті ферменттердің негізгі массасы белоктар түзіледі арқылы матрицалық синтез.
Талдау. Талдау әдістері белок макромолекулалардың селективны және жүзеге асырылады, қайсысы құрылымы болып табылады, зерттеу объектісі, және басталады анықтау аминокислотного құрамы. Бұл үшін қажет толық гидролизі пептидных байланыстар және алуға қоспасы тұратын жекелеген амин қышқылдары. Гидролизі кезінде жүргізеді көмек 6М тұз қышқылының қайнатқан кезде 24 сағ. Өйткені гидролиздеу үшін пептидных байланыстар изолейцина және валина бұл жеткіліксіз болуы мүмкін, бақылау жүргізеді 48 және 72 сағаттық гидролизі. Кейбір амин қышқылдары (мысалы, триптофан, кислотном гидролиз бұзылады, сондықтан идентификациялау үшін пайдаланады гидролизі кезінде көмек метансульфоновой қышқылының қатысуымен триптамина.
Анықтау үшін цистеин белок окисляют надмуравьиной қышқылымен, бұл ретте цистеин айналады цистеиновую қышқылы, содан кейін оны талдайды. Бөлуді және сәйкестендіруді амин қышқылдарының жүргізеді көмегімен аминоқышқыл анализаторлар, жұмыс істеу принципі негізделген хроматографическом бөлу белоктық гидролизатты арналған сульфополистирольных катионитах.
Негізінде сандық анықтау сол немесе басқа амин жатыр түрлі-түсті реакция болады нингидрином, бірақ неғұрлым перспективалы әдісі деп санаған жөн, онда амин үздік туынды, сіңіргіш жарық видимом диапазонында. Амин қышқылдарының қоспасын бөлу кезінде жүргізеді көмек тиімділігі жоғары сұйық хроматография, ал өзін-өзі анықтау — спектрофотометрически.

Анықтау бастапқы құрылымы ақуыз
Анықтау бастапқы құрылымын алдында денатурация және алшақтық көлденең дисульфидных байланыстарды белке. Бұл арқылы қол жеткізіледі артық меркаптоэтанола.
Цистин айналады екі цистеин қалдығы, содан кейін бұғаттайды мол иодуксусной қышқылы болдырмау үшін кері білімі байланыс — S-S-.
Расщепление полипептидтік тізбегінің фрагменттері жүргізеді, әдетте, кезінде көмек протеолитикалық ферменттер сияқты, трипсин, химотрипсин немесе пепсин. Бұл ферменттер қолданылады әр түрлі учаскелері полипептидтік тізбектер де бар жоғары сродство түрлі аминокислотным қалдықтары. Ескеру қажет, сондай-ақ көршілес аминокислотные қалдықтары, т. е. кеңістіктік ортасы атакуемой пептидной. Бұл трипсин гидролизует ғана пептидные байланыс, білім беруде қатысатын карбоксильная тобы лизин немесе аргинин, химотрипсин гидролизует байланыс бойынша фенилаланину, триптофану және тирозину. Әдетте протеолитические фермент, гидролизующие полипептидные тізбектері алдын ала иммобилизуют арналған ерімейтін матрицадағы үшін жеңіл бөлімшесінің олардың гидролиз өнімдері. Бұдан әрі анықтайды аминокислотные реттілігі әрбір полипептидного фрагменті. Бұл үшін жиі пайдаланады әдісі Эдмана, ол талдау полипептида тек N-аяғына дейін. Шеткі амин қышқылы өзара іс-қимыл кезінде фенилизотиоцианатом сілтілі ортада түзеді тұрақты қосылыс, ол болады отщепить жылғы полипептида оның тозу. Фенилтиогидантоиновое (ФТГ) туынды аминқышқылдары сәйкестендіріледі хроматографиялық әдісі арқылы.
Сәйкестендірілгеннен кейін шеткі N-аминокислотного қалдық таңбасы алғаш келесі аминокислотный қалдығы болып концевым. Әдісі Эдмана болады автоматтандыруға, пользуя секвенатор (ағылш. sequetice дәйектілігі) оның көмегімен ФТГ-туынды отщепляются жылғы полипептида және сәйкестендіріледі арқылы тиімділігі жоғары сұйық хроматография.
Ф. Сэнгер алғаш рет толық расшифровал бастапқы құрылымын белоктық гормон инсулин әдісін пайдалана отырып, Эдмана.
Басқа высокочувствительным әдісі болып табылады деп аталатын дансильный әдісі байланысты қосылуымен шеткі аминокислоте дансилхлорида (1-диметиламино-нафталин-5-сульфохлорида) келесі схема бойынша:

Анықтау екінші реттік құрылымдары ақуыздардың
Анықтау үшін екінші реттік құрылымдары ақуыздардың пайдаланылады негізінен оптикалық әдістері. Әрине, неғұрлым сенімді болып табылады рентгенқұрылымдық әдіс, алайда, оны қолдану ұласады белгілі бір қиындықтармен және айтарлықтай уақытты қажет етеді. Мұндай оптикалық әдістері, дисперсия оптикалық айналу және айналмалы дихроизм, болып табылады қарапайым және өте маңызды болып табылады, мүмкіндік береді анықтау өзгерістер екінші реттік құрылым белоктың ерітінділерінде. Кезде дисперсия оптикалық айналу туралы ақпаратты алуға дәрежелі спирализации ақуыз макромолекулы. Қарамастан, бұл әдіс болып табылады еркіндігі, жеткілікті анық қарап өткелдерін үлгідегі спираль-шумақ. Бұл әдіс дөңгелек дихроизма болса, онда оның спектрі жиынтығымен анықталады бұрыштары ψ және φ тән сол немесе басқа типі екінші реттік құрылымы. Екі әдісі болады деп бағалауға скриннинговые және толық сәйкестендіру екінші реттік құрылымының керек үйлестіре отырып рентгеноструктурным талдаумен белоктар.
Анықтау үшінші және четвертичной құрылым белоктар
Үшіншілік және четвертичная құрылымы белоктар анықталады көмегімен рентгенді құрылымдық талдау, ол алғаш рет өткізілді қатысты миоглобину және гемоглобину Дж. Кендрью және М. Перутцем Кембридждегі. Мәні рентгенді құрылымдық талдау белоктар қиын, өйткені бұл әдіс мүмкіндік берді алғаш рет алуға өзіндік фотосурет ақуыз молекулалары. Алу үшін ақпаратты рентгенограммы қажет болуы толыққанды кристалл ақуыз қосылған оған атомдарымен ауыр металдар, өйткені соңғы жарықты сейілтеді рентген сәулелері күшті атомдар ақуыз және өзгертеді қарқындылығы дифрагированных қорғайды. Осылайша анықтауға болады фазаға дифрагированных арналған белковом кристалда сәулесінің, содан кейін электрондық тығыздығы, ақуыз молекулалары.
Бұл алғаш рет атқарылды. М. Перутцу 1954 ж., алғышарт болып табылады құру үшін жақындатылған моделін молекулалар ақуыз, одан кейін нақтылануы көмегімен ЭЕМ-ді. Алайда, бірінші ақуыз, кеңістіктік құрылымы оның толық идентифицирована Дж. Кендрью болып шықты миоглобин тұратын 153 аминоқышқыл қалдықтарының құрайтын бір полипептидную тізбегі. Нәтижесінде эксперименттік расталды болжам Л Полинга және Р. Кори болуы туралы молекуласындағы миоглобина α-спиральді учаскелерін, сондай-ақ М. Перутца және Л. Брэгга, олар цилиндр нысаны. Кейінірек М. Перутцем болды мағынасы ашылмаған құрылымы гемоглобин тұратын 574 аминоқышқыл қалдықтары және құрамында 10 000-ға жуық атомдар. Айырмашылығы миоглобина гемоглобин бар четвертичную құрылымын қамтитын төрт глобулы: екі α-субъединицы және екі β-субъединицы [1].
Белоктар Денатурация
Астында денатурацией түсінеді өзгерту кеңістіктік құрылым ақуыз және соның салдары ретінде, азайту немесе толық басу функционалдық белсенділігін, ерігіштік және басқа да биологиялық және физикалық-химиялық қасиеттерін. Ажырата білу қажет денатурацию және азғындау белоктар. Кезінде тозу жүреді таңның бастапқы құрылымы мен білім фрагменттерін ақуыз макромолекулы. Денатурация жүрмейді фрагментацией, алайда, мүмкін алшақтық дисульфидных көпіршелерді, сондай-ақ әлсіз сутегі, орындалған және электростатикалық байланыстар. Нәтижесінде өзгерістерге ұшырайды четвертичная (ол болған кезде), үшіншілік және аз дәрежеде екіншілік құрылымы.
Денатурирующие агенттер бөлінеді: химиялық және физикалық. Соңғы жатады, ең алдымен, температуралық әсер ету, атап айтқанда, мұздату немесе қыздыру, сондай-ақ қысым, ультрадыбыстық әсер ету, сәулелену және т. б. Химиялық агенттер — бұл органикалық еріткіштер (ацетон, хлороформ, спирт), қышқылдар, сілтілер, ауыр металлдардың иондары. Зертханалық тәжірибеде ретінде денатурирующих агенттер жиі пайдаланады несепнәр немесе гуанидинхлорид, оңай разрывающие сутегі және гидрофобные байланыс, олардың көмегімен қалыптасады үшіншілік құрылымы ақуыз. Барынша денатурирующее-әрекет екі реагенттің танытады кезінде жоғары концентрацияларда (8-10 моль/л). Жылу денатурация белоктар ерітінділерде кезінде 50-60°С сондай-ақ, байланысты үзудің байланыстар, олардың көмегімен құрылады, үшіншілік құрылымы. Денатурация жүзеге асырылатын, жұмсақ жағдайларда, жиі обратимой, т. е. жойғанда денатурирующего агентін қалпына келтіру нативной конформации ақуыз молекулалары. Үшін бірқатар ақуыздардың қалпына келтіру байланыстар 100% — ды-м, бұл ғана емес, сутегі немесе орындалған байланыстарды, бірақ дисульфидных көпіршелерді. Денатурация өзгертеді ретінде тұрақтылық, сондай-ақ функциясы белоктар, сондықтан өте маңызды болып табылады анықтау, оның сипатын ғылыми эксперименттер, сондай-ақ қолдану кезінде ақуыздардың өнеркәсіп және медицина. Әдетте, денатурации формасы өзгертіледі белок молекулалары, сондықтан бақылау үшін оның нативности қолданады сияқты әдістер коэффициенті вращательной диффузия, шашырау, жарық, электрондық микроскопия. Сонымен қатар, ауысу кезінде молекулалар ақуыз денатурированную нысаны өзгереді оның ерігіштігі, спектрлер сіңіру, иммунохимические қасиеттері [5].
Бөлу және тазалау белоктар
Зерттеу үшін құрылымдар мен функцияларын белоктар бөлу қажет және оларды тазарту аз қоспалар, ал шын мәнінде — гомогенного жай-күйі. Байланыс, қолдайтын жоғары құрылымын белок макромолекулалардың оңай разрываются саны, орындалған және гидрофильді топтардың бетіндегі белок глобул өзгереді, бұл әсер ең алдымен ерігіштігі. Бөлу үшін ақуыздардың жасуша соңғы бұзылады, әрі егер тозу цитоплазматических мембраналардың жануарлар жасушалары жеткілікті қолдану гомогенизатор, онда бұзылуы жасуша қабырғаларының өсімдік, әсіресе микробтық жасушалардың күш-жігерді талап етеді (ультрадыбыс, шарлы диірмендер және т. б.). Жойғаннан кейін қалдықтары жасушалық құрылымдардың көмегімен диализ босатылады әр түрлі шағын молекулалардың. Содан кейін біртіндеп әр түрлі әдістері пайдаланылады фракциялау.
Высаливание. Жоғары концентрациясы аммоний сульфаты, сондай-ақ тұздар сілтілік металдар осаждают белоктар. Механизмі тұндыру байланысты қабілеті тұздар бұза гидратную қабығы ерітілген белок макромолекулалардың оларды әкеледі агрегациясының және кейіннен тұндыру жұмыстарына. Бұдан әрі пайдаланады әдістерін бірқатар шоғырландыру және жіңішке тазалау белоктар, әрі неғұрлым тиімді болып табылады түрлі хроматографиялық рәсімдері. Артықшылығына хроматографических әдістерін жатқызуға болады:
. технологиялық икемділік — бөлу заттарды жүзеге асыруға болады іске асыру кезінде түрлі типтегі межмолекулярных взаимодействий сорбент-сорбат;
. динамикалық, т. е. үлкен артықшылығы алдында осындай одноактными әдістерімен, экстракция және тұндыру. Концентрациялау өнімді бұл жағдайда тұрады селективтілік өзара іс-қимыл хроматографиялық тасығыштың мақсатты зат ұсталатын көп құрамды қоспалар;
. заттар барысында хроматографиялық бөлу, әдетте, емес, ұшырайды химиялық өзгерістерге [2].
Белоктар өнеркәсіпте және медицинада
Соңғы жылдары белоктар өсімдік тектес дәрежеде пайдаланады қоректендіру үшін ғана емес, жануарлар және адам. Тікелей тұтыну адам өсімдік белоктар ең алдымен дәнді дақылдардың, бұршақ, сондай-ақ әр түрлі басқа да көкөністер. Бөлу высокоочищенных белоктар (изоляттарды) жүреді бірнеше сатыдан тұрады. Бірінші сатысында белоктар сайлау ауыстырылады ерітілетін жай-күйі. Бөлу тиімділігі қатты (қоспалар) және сұйық (белок) фазалардың алудың кепілі болып табылады одан әрі высокоочищенного өнім. Көптеген белоктар өсімдік көздері болып табылады альбуминдермен немесе глобулинами, әрі глобулиндер растворимы әлсіз тұзды ерітінділерде, альбуминдер — тағы және таза суда. Ақуыз сығындысы құрамында көп ілеспе еритін өнімдер, сондықтан екінші сатысында белоктар туғаннан осаждением немесе пайдалана отырып, айырмашылықтар мөлшерде немесе электр заряде қолданады мембранную технологиясын, сондай-ақ басқа да тәсілдері (электродиализ, ион алмастырғыш шайыр, молекулалық елеуіштер және т. б.). Кезде оңтайлы шарттары белоктар ерігіштігі анықталды, таңдау нақты технологиялық процесс түріне және шикізаттың мақсатты өнім.
Өндіру ақуыз өнімдері микробиологиялық синтез әдісімен көп ғасырлық тарихы бар. Айта кету керек, қоректік қасиеттері, микробтық биомасса көбінесе анықталады ақуыз құрайтын бөлігін құрғақ салмағының клетка. Микробтық ақуыздар назарын биотехнологтар ретінде тамақ өнімдерін байланысты дешевизной және оларды алу мүмкіндігіне орай жылдам салыстырғанда жануарлар мен өсімдік ақуыздарымен. Өнеркәсіптік алуға ақуыз-дан микроб жасушаларының әдісімен жүзеге асырылады терең, үздіксіз өсіру. Елеулі кемшілігі бұл болып табылады болуы өнімдегі қоспалардың микробтық жасушалардың саны және уыттылығы олардың қатаң ескеріледі. Болуы қажетсіз қоспаларды өндіру кезінде микробтық ақуыз әкеліп соқтырды, ол негізінен ретінде пайдаланылады жем үшін ауыл шаруашылығы жануарлар. Ақуыз және азық-түлік, олардың азып-тозуына қолданылады медицинада дәрілік заттар ретінде және емдік тағам қоспалары [3].
белок химиялық қасиеті денатурация
Қорытынды
Зерттеу нәтижесінде осы тақырыпты қорытынды жасауға болады, бұл физикалық және химиялық қасиеттері белоктардың алуан түрлі, бұл олардың күрделі құрылымы.
Талдау әдістері белок макромолекулалардың селективны және жүзеге асырылады, қайсысы құрылымы болып табылады, зерттеу объектісі, және басталады анықтау аминокислотного құрамы.
Астында денатурацией түсінеді өзгерту кеңістіктік құрылым ақуыз және соның салдары ретінде, азайту немесе толық басу функционалдық белсенділігін, ерігіштік және басқа да биологиялық және физикалық-химиялық қасиеттерін.

Добавить комментарий

Your email address will not be published.