Тіршілік жануарларының организмдеріндегі белоктардың функциялары

Ағза қызметі кезінде мүмкін болады үздіксіз түскен ас. Құрамына кіретін тамақ майлар, ақуыздар, көмірсулар, минералды тұздар, су мен витаминдер қажет үшін өмірлік процестер ағза.

Қоректік заттар болып табылады энергия көзі шығындарын жабу ағзаның, сондай-ақ құрылыс материалы, ол пайдаланылады процесінде ағзаның өсуі және ойнату жаңа жасушалар алмастыратын құрып біткен. Бірақ қоректік заттар сол күйінде, не тамаққа, всосаться және пайдаланылған организм. Тек су, минералды тұздар және витаминдер сіңіріледі және нашар қорытылады түрінде болса түседі.

Антиоксиданттар деп аталады белоктар, майлар, көмірсулар. Бұл заттар болып табылады қажетті құрамдас бөлігі тамақ. «Ас қорыту жолында белоктар, майлар, көмірсулар ұшырайды ретінде жеке әсерлерге (ұсақталған және перетираются), сондай-ақ химиялық өзгерістерге, болып жатқан оқиғалар ықпалына ерекше заттар — ферменттер, ұсталатын шырындарда ас қорыту бездері. Әсерінен ас қорыту шырындар қоректік заттар расщепляются неғұрлым қарапайым, сіңіріледі және қорытылады.

Белоктар. Құрылысы, қасиеттері мен функциялары

«Барлық өсімдіктер мен жануарлар бар әлдебір зат күмән жоқ ең маңызды болып табылады барлық белгілі заттар тірі табиғат және онсыз өмір жоқ, біздің планетада мүмкін емес. Бұл зат я наименовал — протеин». Мәселен жазған тағы 1838 жылы голланд биохимик Жерар Мюльдер, ол алғаш рет ашты тіршілігін табиғатта ақуыз тел белгілеп берді және өз теориясын протеин. Деген сөз «протеин» (белок) гректің «протейос», яғни «қыркуйек, бірінші орын». Ал шын мәнінде, барлық жер бетіндегі тірі құрамында белоктар. Олар шамамен 50% құрғақ салмағының барлық организмдер. У вирустардың белоктардың шегінде ауытқиды 45-тен 95%.

Белоктар бірі болып табылады төрт негізгі органикалық заттар тірі материяның (белоктар, нуклеин қышқылдары, көмірсулар, майлар), бірақ өзінің мәні бойынша және биологиялық функциялары, олар алады, онда ерекше орын. Шамамен 30% — ы белоктар адам денесінің орналасқан бұлшық етте, 20% — сүйектерде және сухожилиях және шамамен 10% — көже. Бірақ ең маңызды ақуыз барлық организмдер болып табылады ферменттер, холя және отырса, олардың теле және әрбір торда дененің саны аз, дегенмен, олар бірқатар аса маңызды өмір сүру үшін химиялық реакциялар. Барлық процестер ағзадағы: онда астың қорытылуы, тотықтырғыш реакциясының белсенділігі, ішкі секреция бездері, бұлшық ет қызметі мен мидың жұмысы реттеледі ферменттерге. Алуан ферменттер теле организмдердің орасан зор. Тіпті кішкентай бактериялар, олардың қорында көптеген жүздеген.

Белоктар, немесе оларды басқаша атайды, протеиндер, өте күрделі құрылым болып табылады және ең күрделі бірі қоректік заттар. Белоктар — міндетті құрамдас бөлігі барлық тірі жасушалар. Құрамына ақуыз кіреді: көміртек, сутек, оттек, азот, күкірт, кейде фосфор. Ең тән белок болуы оның молекуласындағы азот. Басқа да қоректік заттар азот қамтиды. Сондықтан ақуыз деп атайды азотосодержащим зат.

Негізгі азотосодержащие заттар, олардың тұрады белоктар — амин қышқылдары. Саны амин қышқылдары көп емес — олардың ғана белгілі 28. Барлық громадное алуан ұсталатын табиғатта ақуыздардың білдіреді, әр түрлі үйлесім белгілі амин қышқылдары. Олардың үйлесуіне байланысты қасиеттері мен сапасын белоктар.

Белоктар өте маңызды рөл атқарады тірі табиғат. Өмір жоқ елестету мүмкін емес әр түрлі құрылымы мен функцияларына белоктар. Ақуыздар — бұл полимерлер күрделі құрылыстар, макромолекулы (протеиндер), тұрады қалдықтары амин қышқылдары бір-бірімен өзара амидной (пептидной) байланыспен. Сонымен ұзын полимер тізбектерінің салынған қалдығынан амин қышқылдары (полипептидных тізбектер), макромолекулу ақуыз кіруі мүмкін сондай-ақ, қалдықтары немесе молекулалары басқа да органикалық қосылыстар. Бір сақина әрбір пептидной тізбектері бар еркін немесе ацилированная аминогруппа, басқа — еркін немесе амидированная карбоксильная тобы.

Соңында тізбегін аминогруппой деп аталады. М-соңы, аяғы тізбегін карбоксильной тобы — С-соңы пептидной тізбектері. Арасында СО-тобымен бір пептидной группировки және NH-тобымен басқа пептидной группировки басқа топтамаларға енгізілмеген, оңай пайда сутекті байланыс.

Тобының құрамына кіретін радикал R амин қышқылдары, кіре алады өзара іс-қимыл бір-бірімен, бөгде заттармен және көршілес белковыми және өзге де молекулалар құра отырып, күрделі және әр түрлі құрылымдар.

«Макромолекулу ақуыз кіреді бір немесе бірнеше пептидных тізбектерді бір-бірімен байланысты көлденең химиялық байланыстар, көбінесе арқылы күкірт (дисульфидные көпіршелер пайда цистеин қалдықтары). Химиялық құрылымы пептидных тізбектер деп атайды бастапқы құрылымы ақуыз немесе секвенцией.

Құру үшін кеңістіктік құрылым ақуыз пептидные тізбегі қабылдауға тиіс белгілі бір, тән осы ақуыз конфигурациясын, ол бекітіледі водородными байланыстары бар, туындайтын арасындағы пептидными топтарының жекелеген учаскелерін молекулалық тізбектері. Қарай білім беру сутекті байланыстар пептидные тізбегі закручиваются » шиыршық ұмтыла отырып, білімге барынша санының сутекті байланыстар және тиісінше энергетикалық неғұрлым тиімді конфигурация.

Алғаш рет мұндай құрылым негізінде рентгенді құрылымдық талдау табылып өткенде бас ақуыз шаш және жүн кератин Полингом американдық физик және химик… Оны атады, ал-құрылымына немесе а-спираль байланысты. Бір сатысы шиыршық келеді 3,6—3,7 қалдықтары амин қышқылдары. Арасындағы қашықтық витками шамамен 0,54 миллиардной үлесі метр. Құрылымы спираль тұрақтанады внутримолекулярными водородными байланыстары бар.

Созылу кезінде спираль ақуыз макромолекулы айналады басқа құрылымын, напоминающую сызықтық.

Бірақ білімге дұрыс спираль жиі кедергі күші отталкивания немесе тартылыс арасында туындайтын топтар амин қышқылдары, немесе стерические кедергілер, мысалы есебінен білім пирролидиновых сақиналар пролина және оксипролина, заставляют пептидную тізбегі күрт изгибаться мен пайда болуына кедергі келтіреді спираль кейбір учаскелеріндегі. Бұдан әрі жекелеген учаскелері ақуыз макромолекулы қабылдауға кеңістікте ескере отырып, кейбір жағдайларда жеткілікті вытянутую нысаны, ал кейде сильноизогнутую, свернутую кеңістіктік құрылымы.

Кеңістіктік құрылымы бекітілді салдарынан өзара іс-қимыл қосылған R және амин қышқылдарының білімі бар дисульфидных көпіршелерді, сутекті байланыстар, иондық жұп немесе басқа да химиялық немесе физикалық байланыстарды болады. Дәл кеңістіктік құрылымы ақуыз анықтайды, химиялық және биологиялық қасиеттері белоктар.

Байланысты кеңістік құрылымының барлық белоктар бөлінеді екі үлкен сынып оқушысы: фибриллярные (олар пайдаланылады табиғатпен ретінде құрылымдық материал) және глобулярные (ферменттер, антиденелер, кейбір гормондар және т. б.).

Полипептидные тізбегі фибриллярных белоктар бар нысаны спираль бекітілген бойында орналасқан тізбектің внутримолекулярными водородными байланыстары бар. Бұл талшықтарда фибриллярных белоктар закрученные пептидные тізбектері орналасқан осіне параллель талшықтар, олар бағытталған, бір-біріне қатысты орналасқан бірқатар құра отырып, жіп тәрізді құрылымдар мен жоғары дәрежесі асимметрия. Фибриллярные белоктар нашар растворимы немесе мүлдем нерастворимы суда. Еріту кезінде олар суда құрайды ерітінділер жоғары тұтқырлығы. — Фибриллярным белоктар жатады белоктар құрамына кіретін тіндер мен қаптама түзілімдер. Бұл миозин—белок бұлшық ет тіндерінің; коллаген негізі болып табылатын седиментационных тіндердің және тері қабаттары; кератин құрамына кіретін шаш, айтеева роговтар жабындары, жүн және перьев. Осы белоктар класына жатады белок табиғи жібек — фиброин, тұтқыр сиропообразная сұйықтық, затвердевающая ауада берік нерастворимую жіп. Бұл ақуыз бар вытянутые полипептидные тізбектері, америка құрама бір-бірімен межмолекулярными водородными байланыстары бар екенін анықтайды, шамасы, жоғары механикалық беріктігі табиғи жібек.

Пептидные тізбегі глобулярных белоктар қатты изогнуты, жиналуға және жиі нысанын қатты шарлар—глобул. Молекулалар глобулярных белоктар ие дәрежесі төмен, асимметрия, олар жақсы растворимы суда, әрі тұтқырлығы олардың ерітінділерін шамалы. Бұл, ең алдымен, белоктар қан—гемоглобин, альбумин, глобулин және т. б.

Атап өткен жөн төрелік өндіріс бөлу белоктар арналған фибриллярные және глобулярные, өйткені көптеген ақуыздардың аралық құрылымы.

Қасиеттері ақуыз мүмкін қатты өзгере ауыстыру кезінде бір амин қышқылы басқа. Бұл өзгеруімен түсіндіріледі конфигурациялары пептидных тізбектер мен шарттарын білім беру кеңістіктік құрылым ақуыз, ол, сайып келгенде, анықтайды, оның функциясын, ағзадағы.

Саны аминоқышқыл қалдықтары кіретін жекелеген молекулалар белоктар, өте различно: инсулин 51, миоглобине — 140-қа жуық. Сондықтан салыстырмалы молекулалық массасы белоктар ауытқиды өте кең шегінде — 10 мың дейін көптеген миллион анықтау негізінде салыстырмалы молекулалық массасын және қарапайым талдау орнатылды эмпирикалық формула ақуыз молекулалары — гемоглобин, қан (C738H1166O208S2Fe)4 Төмен молекулалық массасы мүмкін қарапайым ферменттер және кейбір гормондар ақуыз табиғат. Мысалы, молекулалық салмағы инсулин гормонының шамамен 6500-ден, ал ақуыз тұмау вирусының — 320 000 000. Заттар белок табиғатты тұратын қалдықтары амин қышқылдары бір-бірімен өзара пептидной байланыспен қамтамасыз ету), бар салыстырмалы төмен молекулалық массасы және аз дәрежесі кеңістіктік ұйымдастыру макромолекулы деп аталады полипептидами. Өткізу резкую шекара арасындағы ақуыздарымен және полипептидами қиын. Көптеген белоктар ерекшеленеді басқа да табиғи полимерлер (каучук, крахмал, целлюлоза), бұл таза жеке белок құрамында тек молекулалар бірдей құрылыстар мен массасы. Басқа болып табылады, мысалы, желатин, оның құрамына кіреді макромолекулы молекулалық салмағы 12 000— 70000.

Добавить комментарий

Your email address will not be published.